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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3auw | ||||||
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タイトル | Cytoplasmic domain of inward rectifier potassium channel Kir3.2 in complex with cadmium | ||||||
要素 | (Potassium inwardly-rectifying channel, subfamily J, member ...) x 2 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / immunogloblin-like fold / ion transport / G protein beta gamma subunits | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium channel activity ...G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of insulin secretion / presynaptic membrane / axon / dendrite / cell surface / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.56 Å | ||||||
データ登録者 | Inanobe, A. / Kurachi, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011 タイトル: Inverse agonist-like action of cadmium on G-protein-gated inward-rectifier K(+) channels 著者: Inanobe, A. / Matsuura, T. / Nakagawa, A. / Kurachi, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3auw.cif.gz | 162.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3auw.ent.gz | 130.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3auw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3auw_validation.pdf.gz | 462.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3auw_full_validation.pdf.gz | 473.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3auw_validation.xml.gz | 17.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3auw_validation.cif.gz | 22.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/3auw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/3auw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-Potassium inwardly-rectifying channel, subfamily J, member ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3115.602 Da / 分子数: 2 / 断片: Cytoplasmic N-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj6 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: Q0VB45, UniProt: P48542*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 20651.393 Da / 分子数: 2 / 断片: Cytoplasmic C-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj6 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: Q0VB45, UniProt: P48542*PLUS |
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-非ポリマー , 4種, 10分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月6日 |
放射 | モノクロメーター: Si (111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.56→50 Å / Num. all: 27243 / Num. obs: 26865 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Net I/σ(I): 6.714 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.56→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.835 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.76 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 98.167 / SU ML: 0.661 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.863 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 78.11 Å2 / Biso mean: 34.1835 Å2 / Biso min: 22.83 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.56→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.559→3.651 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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