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- PDB-3atq: Geranylgeranyl Reductase (GGR) from Sulfolobus acidocaldarius -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3atq
タイトルGeranylgeranyl Reductase (GGR) from Sulfolobus acidocaldarius
要素Conserved Archaeal protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Saturating double bonds / archaeal membrane precursor / like 2 / 3-di-O-geranylgeranylglyceryl phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く / glycerophospholipid metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, NAD or NADP as acceptor / phospholipid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Geranylgeranyl reductase family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRADECANE / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Sasaki, D. / Fujihashi, M. / Murakami, M. / Yoshimura, T. / Hemmi, H. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure and mutation analysis of archaeal geranylgeranyl reductase
著者: Sasaki, D. / Fujihashi, M. / Iwata, Y. / Murakami, M. / Yoshimura, T. / Hemmi, H. / Miki, K.
履歴
登録2011年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年12月25日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Conserved Archaeal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8143
ポリマ－50,8281
非ポリマー9862
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.913, 80.935, 105.813
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Conserved Archaeal protein / geranylgeranyl reductase


分子量: 50828.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
遺伝子: Saci_0986 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4JA33
#2: 化合物 ChemComp-FDA / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2


分子量: 787.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H35N9O15P2
#3: 化合物 ChemComp-C14 / TETRADECANE / テトラデカン


分子量: 198.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 3.5-4.5M Sodium formate, 0.1M Sodium acetate buffer, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 46801 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CGV

3cgv
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.85→49.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 5.507 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20943 2353 5.1 %RANDOM
Rwork0.18838 ---
obs0.18945 44136 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.032 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.37 Å20 Å20 Å2
2--3.08 Å20 Å2
3----1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→49.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3569 0 67 117 3753
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.322.0115026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6865451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.44424.214159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97415658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5971520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6481.52238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23123591
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.15431482
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5364.51435
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 168 -
Rwork0.215 3155 -
obs--98.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9711-0.3576-0.36930.4280.22231.53530.04660.02840.16610.0214-0.004-0.1019-0.1211-0.059-0.04260.1026-0.0026-0.01070.0935-0.02250.141714.327224.38028.8254
20.7382-0.0399-0.08830.02840.02840.772-0.039-0.08560.00350.02210.0179-0.03670.01440.00630.02110.1572-0.0006-0.00390.1304-0.01670.134615.410615.204814.693
32.21272.1407-2.01572.2852-2.57914.9760.0325-0.1798-0.17620.1165-0.0941-0.1358-0.27270.22770.06160.1477-0.0346-0.02060.16530.08720.120321.85026.059233.6301
41.7767-0.2873-1.94110.62080.40489.9844-0.1852-0.0888-0.45560.0305-0.02880.00760.90570.11670.2140.2254-0.00120.03110.00920.03070.202519.5717-2.093514.8873
52.4128-0.34972.22580.67380.71188.76530.08660.05610.26440.0421-0.1382-0.04310.3128-0.33630.05160.15-0.00280.00640.1427-0.02530.16311.733123.3558.4211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2A241 - 370
3X-RAY DIFFRACTION3A371 - 407
4X-RAY DIFFRACTION4A408 - 452
5X-RAY DIFFRACTION5A501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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