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- PDB-3at0: Structural and biochemical characterization of ClfB:ligand intera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3at0
タイトルStructural and biochemical characterization of ClfB:ligand interactions
要素
  • C-terminal alpha chain peptide
  • Clumping factor B
キーワードCELL ADHESION/BLOOD CLOTTING / IgG like / Adhesin / Fibrinogen / cytokeratin / CELL ADHESION-BLOOD CLOTTING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / response to calcium ion / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / ER-Phagosome pathway / : / protein-containing complex assembly / blood microparticle / protein-macromolecule adaptor activity / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / innate immune response / external side of plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrogen-binding domain 1 ...: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrogen-binding domain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / YSIRK type signal peptide / Adhesion domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Clumping factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ganesh, V.K.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and biochemical characterization of ClfB:ligand interactions
著者: Ganesh, V.K. / Barbu, E.M. / Deivanayagam, C.C.S. / Le, B. / Anderson, A. / Matsuka, Y. / Lin, S.L. / Foster, T.J. / Narayana, S.V.L. / Hook, M.
履歴
登録2010年12月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clumping factor B
B: C-terminal alpha chain peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9712
ポリマ－38,9712
非ポリマー00
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.238, 86.238, 83.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Clumping factor B / Fibrinogen receptor B / Fibrinogen-binding protein B


分子量: 37487.934 Da / 分子数: 1 / 断片: N2 N3 domain (UNP RESIDUES 212-541) / 変異: D444E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: N315 / 遺伝子: clfB, SA2423 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7A382
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal alpha chain peptide / 16-mer from Fibrinogen alpha chain / Fibrinopeptide A


分子量: 1483.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.9M sodium citrate, 90mM imidazole pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 21349

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→28.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 5.099 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2073 1096 5.1 %RANDOM
Rwork0.1778 ---
obs0.1793 21307 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.63 Å2 / Biso mean: 25.8039 Å2 / Biso min: 10.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2529 0 0 204 2733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.551.9293530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0235330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42426.429126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.2215410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.87154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21131
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.21782
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0620.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8421.51670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53222662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55131041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0154.5868
LS精密化 シェル解像度: 2.501→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 88 -
Rwork0.245 1453 -
all-1541 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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