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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3app
タイトルSTRUCTURE AND REFINEMENT OF PENICILLOPEPSIN AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PENICILLOPEPSIN
キーワードHYDROLASE (ACID PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillopepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Penicillium janthinellum (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sielecki, A.R. / James, M.N.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Structure and refinement of penicillopepsin at 1.8 A resolution.
著者: James, M.N. / Sielecki, A.R.
#1: ジャーナル: Biological Macromolecules and Assemblies / 年: 1987
タイトル: Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1985
タイトル: Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982
タイトル: Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A. / Salituro, F. / Rich, D.H. / Hofmann, T.
#4: ジャーナル: STRUCTURAL STUDIES ON MOLECULES OF BIOLOGICA INTERESTL
年: 1981
タイトル: The Tertiary Structure of Penicillopepsin. Towards a Catalytic Mechanism for Acid Proteases
著者: James, M.N.G. / Hsu, I-N. / Hofmann, T. / Sielecki, A.R.
#5: ジャーナル: Can.J.Biochem. / 年: 1980
タイトル: An X-Ray Crystallographic Approach to Enzyme Structure and Function
著者: James, M.N.G.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1978
タイトル: Structural Evidence for Gene Duplication in the Evolution of the Acid Proteases
著者: Tang, J. / James, M.N.G. / Hsu, I.N. / Jenkins, J.A. / Blundell, T.L.
#7: ジャーナル: Nature / 年: 1977
タイトル: Mechanism of Acid Protease Catalysis Based on the Crystal Structure of Penicillopepsin
著者: James, M.N.G. / Hsu, I.-N. / Delbaere, L.T.J.
#8: ジャーナル: Nature / 年: 1977
タイトル: Penicillopepsin from Penicillium Janthinellum Crystal Structure at 2.8 Angstroms and Sequence Homology with Porcine Pepsin
著者: Hsu, I.-N. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. / Hofmann, T.
#9: ジャーナル: Adv.Exp.Med.Biol. / 年: 1977
タイトル: Penicillopepsin. 2.8 Angstroms Structure, Active Site Conformation and Mechanistic Implications
著者: Hsu, I-N. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. / Hofmann, T.
#10: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1976
タイトル: The Crystal Structure of Penicillopepsin at 6 Angstroms Resolution
著者: Hsu, I-N. / Hofmann, T. / Nyburg, S.C. / James, M.N.G.
履歴
登録1990年11月27日処理サイト: BNL
置き換え1991年1月15日ID: 2APP
改定 1.01991年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
Remark 650HELIX THE HYDROGEN-BONDING PATTERN AND THE VALUES OF THE PHI, PSI ANGLES WERE USED TO IDENTIFY THE ...HELIX THE HYDROGEN-BONDING PATTERN AND THE VALUES OF THE PHI, PSI ANGLES WERE USED TO IDENTIFY THE SEVERAL SHORT SEGMENTS OF ALPHA-HELICAL CONFORMATION. THERE ARE SIX ALPHA-HELICES, RANGING IN LENGTH FROM 1 TO 2.5 TURNS. FOUR OF THEM HAVE ASSOCIATED 3/10 HELICES INITIATING AND/OR TERMINATING THEM. THE TWO SINGLE TURNS OF ALPHA-HELIX, PRO 59 - GLY 63, ASP 239 - GLY 243, ARE IRREGULAR. THEIR ASSIGNMENT AS ALPHA-HELICAL WAS MADE ON THE BASIS OF GOOD 5-1 HYDROGEN BONDING. THE SPECIFICS ON 3/10 HELICES ARE AS FOLLOWS H1. ASN 58 - ALA 61 3/10 HELIX TYPE III H2. SER 109 - PHE 112 3/10 HELIX TYPE III PHE 112 - ASP 115 3/10 HELIX TYPE III H3. VAL 144 - SER 147 3/10 HELIX TYPE III LYS 145 - LEU 148 3/10 HELIX TYPE I H4. ASP 222 - VAL 225 3/10 HELIX TYPE III TYR 229 - GLN 232 3/10 HELIX TYPE III TYR 230 - VAL 233 3/10 HELIX TYPE I H6. GLY 299 - PHE 302 3/10 HELIX TYPE III PHE 302 - SER 305 3/10 HELIX TYPE III LEU 303 - GLN 306 3/10 HELIX TYPE I

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLOPEPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4691
ポリマ－33,4691
非ポリマー00
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.370, 46.640, 65.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: THE REGION FROM SER 277 TO SER 281 IS POORLY ORDERED IN THE ELECTRON DENSITY MAP AT CYCLE 86 (SEE FIGURE 6C IN THE PAPER CITED AS REFERENCE 1 ABOVE).
2: RESIDUES 134 AND 315 ARE CIS-PROLINES.

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要素

#1: タンパク質 PENICILLOPEPSIN


分子量: 33468.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium janthinellum (菌類) / 参照: UniProt: P00798, penicillopepsin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.67 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlenzyme11
21.4 Mammonium sulphate11
30.1 Msodium acetate11

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(I): 3
詳細: THE REGION FROM SER 277 TO SER 281 IS POORLY ORDERED IN THE ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数
obs0.126 18168
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2366 0 0 318 2684
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.126
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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