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万見
- PDB-3amo: Time-resolved X-ray Crystal Structure Analysis of Enzymatic React... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3amo
タイトルTime-resolved X-ray Crystal Structure Analysis of Enzymatic Reaction of Copper Amine Oxidase from Arthrobacter globiformis
要素(Phenylethylamine ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Amine Oxidase / Topaquinone / TPQ / Reaction Intermediate / Substrate Schiff-base / Product Schiff-base / Phenylethylamine / TPQ Biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
: / AGAO-like N2 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain ...: / AGAO-like N2 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Phenylethylamine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kataoka, M. / Oya, H. / Tominaga, A. / Otsu, M. / Okajima, T. / Tanizawa, K. / Yamaguchi, H.
引用ジャーナル: J.SYNCHROTRON RADIAT. / 年: 2011
タイトル: Detection of the reaction intermediates catalyzed by a copper amine oxidase.
著者: Kataoka, M. / Oya, H. / Tominaga, A. / Otsu, M. / Okajima, T. / Tanizawa, K. / Yamaguchi, H.
履歴
登録2010年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethylamine oxidase
B: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,818103
ポリマ－141,7122
非ポリマー9,106101
水13,403744
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13010 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area41120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.868, 63.635, 157.558
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-906-

HOH

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要素

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Phenylethylamine ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Phenylethylamine oxidase / Primary amine oxidase


分子量: 70855.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46881, primary-amine oxidase
#2: タンパク質 Phenylethylamine oxidase / Primary amine oxidase


分子量: 70855.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46881, primary-amine oxidase

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非ポリマー , 4種, 845分子

#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 744 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microdialysis / pH: 6.8
詳細: 20mM HEPES, 1.05M Sodium-potassium tartrate, pH 6.8, MICRODIALYSIS, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月12日
回折測定詳細: 0.80degrees, 5.0sec, detector distance 170.00mm
放射モノクロメーター: Fixed exit Si 111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.07
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 633777 / Num. obs: 633777 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 32.763
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 6.482 / Rsym value: 0.363 / % possible all: 96.1
Cell measurementReflection used: 633777

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.33 Å25.49 Å
Translation2.33 Å25.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.2217 / WRfactor Rwork: 0.1762 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.19 / FOM work R set: 0.7994 / SU B: 4.649 / SU ML: 0.123 / SU R Cruickshank DPI: 0.2129 / SU Rfree: 0.1922 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 4577 5 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
obs0.1921 91635 92.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.98 Å2 / Biso mean: 28.1203 Å2 / Biso min: 7.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å2-0.82 Å2
2--2.65 Å20 Å2
3----3.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9736 0 586 744 11066
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.02110573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9371.98614232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.27251252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.17423.056504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.463151546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.34315101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.21476
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0217992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0771.56209
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.783210038
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.86134364
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2594.54194
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 321 -
Rwork0.247 6370 -
all-6691 -
obs--92.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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