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- PDB-3aic: Crystal Structure of Glucansucrase from Streptococcus mutans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aic
タイトルCrystal Structure of Glucansucrase from Streptococcus mutans
要素Glucosyltransferase-SI
キーワードTRANSFERASE / beta-alpha-barrels
機能・相同性
機能・相同性情報


dextransucrase activity / dextransucrase / glucan biosynthetic process / glucosyltransferase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
glucansucrase / Glucan-binding repeat / Glucansucrase / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat ...glucansucrase / Glucan-binding repeat / Glucansucrase / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / SH3 type barrels. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-acarbose / Glucosyltransferase-SI
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Ito, K. / Ito, S. / Shimamura, T. / Iwata, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of glucansucrase from the dental caries pathogen Streptococcus mutans.
著者: Ito, K. / Ito, S. / Shimamura, T. / Weyand, S. / Kawarasaki, Y. / Misaka, T. / Abe, K. / Kobayashi, T. / Cameron, A.D. / Iwata, S.
履歴
登録2010年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年8月7日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosyltransferase-SI
B: Glucosyltransferase-SI
C: Glucosyltransferase-SI
D: Glucosyltransferase-SI
E: Glucosyltransferase-SI
F: Glucosyltransferase-SI
G: Glucosyltransferase-SI
H: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)762,69032
ポリマ－755,6428
非ポリマー7,04724
水4,432246
1
A: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Glucosyltransferase-SI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3364
ポリマ－94,4551
非ポリマー8813
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)295.520, 214.410, 220.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H

-
要素

#1: タンパク質
Glucosyltransferase-SI / GTF-SI / Dextransucrase / Sucrose 6-glucosyltransferase


分子量: 94455.297 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP RESIDUES 244-1087 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: gtfC, SMU_1005 / プラスミド: pCold / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P13470, dextransucrase
#2: 多糖
4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-acarbose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 645.606 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-acarbose
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細UNP SHOWS VARIANT AT THESE POSITIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6M ammounium sulfate, 0.1M MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.95→61.77 Å / Num. obs: 278745 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.368
反射 シェル解像度: 2.954→3.029 Å / Rmerge(I) obs: 0.368 / Num. unique all: 19138 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.11→61.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 36.519 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.251 / ESU R Free: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24355 12026 5 %RANDOM
Rwork0.2111 ---
obs0.21273 226540 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.11→61.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数52163 0 456 246 52865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02253746
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9241.95273042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.99556605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.59125.0212609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.634158888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.93315253
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.28125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02141021
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it01.532918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0253028
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0320828
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it04.520014
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 5854 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Amedium positional0.210.5
Bmedium positional0.250.5
Cmedium positional0.170.5
Dmedium positional0.20.5
Emedium positional0.230.5
Fmedium positional0.210.5
Gmedium positional0.240.5
Hmedium positional0.190.5
Amedium thermal02
Bmedium thermal02
Cmedium thermal02
Dmedium thermal02
Emedium thermal02
Gmedium thermal02
Gmedium thermal02
Hmedium thermal02
LS精密化 シェル解像度: 3.11→3.191 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 927 -
Rwork0.31 16982 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1174-0.6716-0.05121.61890.26280.8693-0.0687-0.2340.29260.10050.0943-0.1646-0.23560.1821-0.02560.0941-0.0581-0.03170.1109-0.03890.108195.767250.5222194.7552
22.7375-0.0216-0.40231.1755-0.03551.29230.0973-0.2190.06730.1171-0.0125-0.2356-0.18740.0056-0.08490.11260.09390.03740.1630.09790.1943248.3542-2.0125189.5102
30.53060.3032-0.24031.2449-0.39170.46010.0180.10020.1186-0.04590.00890.1081-0.2377-0.0518-0.0270.2321-0.0135-0.02610.06730.0150.0329247.970656.4796136.5223
40.9704-0.37320.12860.84610.2730.9247-0.03690.2314-0.2155-0.30780.0859-0.0837-0.05820.0308-0.0490.1788-0.12320.07190.14-0.0720.113195.6383-1.0693137.2726
51.2895-0.03810.47920.97490.03581.2172-0.0605-0.31510.1310.4399-0.00180.0444-0.061-0.00050.06230.20360.00220.01360.0947-0.02320.0309174.08524.9669219.883
60.6859-0.3645-0.02751.0554-0.28630.85510.03590.1819-0.2354-0.2221-0.14710.06130.2003-0.03830.11120.13870.03970.1290.31570.02930.3681269.6577-31.824168.6031
70.73490.01450.2030.90410.41440.7989-0.05020.1553-0.2477-0.0431-0.0021-0.08220.14760.03630.05240.0662-0.01930.07190.0766-0.03780.1503174.6294-27.0542162.4369
81.3206-0.0080.38911.0047-0.02911.25030.0580.29190.1451-0.4465-0.0121-0.2319-0.04530.1903-0.04580.273-0.01960.1070.0880.02910.078269.123428.9967113.0289
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A246 - 1087
2X-RAY DIFFRACTION2B248 - 1087
3X-RAY DIFFRACTION3C244 - 1087
4X-RAY DIFFRACTION4D244 - 1087
5X-RAY DIFFRACTION5E245 - 1087
6X-RAY DIFFRACTION6F244 - 1087
7X-RAY DIFFRACTION7G244 - 1087
8X-RAY DIFFRACTION8H245 - 1087

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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