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万見
- PDB-3afj: Crystal Structure of Cellvibrio gilvus Cellobiose Phosphorylase t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3afj
タイトルCrystal Structure of Cellvibrio gilvus Cellobiose Phosphorylase triple mutant
要素Cellobiose Phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / beta-sandwich / (alpha/alpha)6 barrel / phosphorylase / glycoside hydrolase family 94
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
mpn423 like domain / Glycoside hydrolase, family 65, N-terminal domain / Maltose phosphorylase, domain 3 / Maltose phosphorylase, domain 3 / Cellobiose phosphorylase, N-terminal / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / : / Glycosyl hydrolase 94 ...mpn423 like domain / Glycoside hydrolase, family 65, N-terminal domain / Maltose phosphorylase, domain 3 / Maltose phosphorylase, domain 3 / Cellobiose phosphorylase, N-terminal / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / : / Glycosyl hydrolase 94 / Glycosyltransferase family 36 / Glycosyl hydrolase 36, catalytic domain / Glycosyl hydrolase 36 superfamily, catalytic domain / Glycoside hydrolase family 65, N-terminal domain superfamily / Glycosyltransferase - #10 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / : / PHOSPHATE ION / Cellobiose Phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Cellvibrio gilvus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hidaka, M. / Ogawa, N. / Fushinobu, S.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Engineering of cellobiose phosphorylase
著者: Ogawa, N. / Hidaka, M. / Arai, T. / Hayashi, M.A. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S. / Kitaoka, M.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Structural dissection of the reaction mechanism of cellobiose phosphorylase
著者: Hidaka, M. / Kitaoka, M. / Hayashi, K. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S.
履歴
登録2010年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellobiose Phosphorylase
B: Cellobiose Phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,6628
ポリマ－186,0342
非ポリマー6286
水39,1292172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6650 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area48260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.137, 97.963, 104.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cellobiose Phosphorylase


分子量: 93016.789 Da / 分子数: 2 / 変異: T508I, H666N, N667A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cellvibrio gilvus (バクテリア) / 株: ATCC13127 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O66264, cellobiose phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: Na/K phosphate, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 129821 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 6415 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CQT

2cqt


解像度: 1.9→27.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.606 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18607 6513 5 %RANDOM
Rwork0.13326 ---
obs0.1359 122874 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.403 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3---0.46 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1476 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→27.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12848 0 36 2172 15056
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02213230
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.831.93818054
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.78351642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0923.784666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.854151920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.181592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.21912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02110532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.121.58154
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.849213092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.19535076
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8294.54962
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 476 -
Rwork0.182 8861 -
obs--97.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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