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万見
- PDB-3aca: Crystal structure of human NUDT5 complexed with 8-oxo-dADP and ma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aca
タイトルCrystal structure of human NUDT5 complexed with 8-oxo-dADP and manganese
要素ADP-sugar pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Nudix motif / Magnesium / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / D-ribose catabolic process / ADP-ribose diphosphatase activity / 8-oxo-GDP phosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process ...ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / D-ribose catabolic process / ADP-ribose diphosphatase activity / 8-oxo-GDP phosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / nucleotide metabolic process / snoRNA binding / nucleotidyltransferase activity / chromatin remodeling / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8DD / : / ADP-sugar pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Arimori, T. / Yamagata, Y.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Diverse substrate recognition and hydrolysis mechanisms of human NUDT5
著者: Arimori, T. / Tamaoki, H. / Nakamura, T. / Kamiya, H. / Ikemizu, S. / Takagi, Y. / Ishibashi, T. / Harashima, H. / Sekiguchi, M. / Yamagata, Y.
履歴
登録2009年12月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月9日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32013年6月5日Group: Database references
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-sugar pyrophosphatase
B: ADP-sugar pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5309
ポリマ－43,4012
非ポリマー1,1297
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.636, 40.701, 99.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-437-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ADP-sugar pyrophosphatase / NUDT5 / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 5 / Nudix motif 5 / YSA1H


分子量: 21700.643 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 13-208 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT5, HSPC115 / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UKK9, ADP-ribose diphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-8DD / 8-oxo-7,8-dihydro-2'-deoxy-adenosine-5'-diphosphate / 8-オキソ-dADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1M Sodium Citrate, 30% PEG3350, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月27日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 24799 / Num. obs: 24799 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 28.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 37.7
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1212 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3L85

3l85


解像度: 2.05→34.893 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.36 / FOM work R set: 0.813 / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1194 4.82 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.201 24791 99.28 %-
all-24799 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.096 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 104.33 Å2 / Biso mean: 36.447 Å2 / Biso min: 10.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.229 Å20 Å2-0.27 Å2
2--0.85 Å2-0 Å2
3----0.621 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→34.893 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3038 0 59 250 3347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023154
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5844297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002551
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3661179
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.1260.3151120.2452505261796
2.126-2.2230.2741470.2232577272499
2.223-2.340.2951250.212591271699
2.34-2.4860.2771450.21526142759100
2.486-2.6780.2951270.22526312758100
2.678-2.9480.2951310.22526262757100
2.948-3.3740.2751310.20426632794100
3.374-4.250.211500.17126362786100
4.25-34.8980.1871260.17127542880100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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