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万見
- PDB-3a8w: Crystal Structure of PKCiota kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a8w
タイトルCrystal Structure of PKCiota kinase domain
要素Protein kinase C iota type
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase C iota / kinase domain / ATP complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / establishment of apical/basal cell polarity / protein kinase C / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / Schmidt-Lanterman incisure / cellular response to chemical stress ...Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / establishment of apical/basal cell polarity / protein kinase C / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / Schmidt-Lanterman incisure / cellular response to chemical stress / membrane organization / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / cell-cell junction organization / tight junction / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein targeting to membrane / intercellular bridge / positive regulation of Notch signaling pathway / cell leading edge / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / brush border / bicellular tight junction / vesicle-mediated transport / positive regulation of glial cell proliferation / cytoskeleton organization / p75NTR recruits signalling complexes / response to interleukin-1 / secretion / positive regulation of glucose import / actin filament organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / phospholipid binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of neuron projection development / cellular response to insulin stimulus / microtubule cytoskeleton / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / intracellular signal transduction / endosome / apical plasma membrane / Golgi membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding ...Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein kinase C iota type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Takimura, T. / Kamata, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Structures of the PKC-iota kinase domain in its ATP-bound and apo forms reveal defined structures of residues 533-551 in the C-terminal tail and their roles in ATP binding
著者: Takimura, T. / Kamata, K. / Fukasawa, K. / Ohsawa, H. / Komatani, H. / Yoshizumi, T. / Takahashi, I. / Kotani, H. / Iwasawa, Y.
履歴
登録2009年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C iota type
B: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8205
ポリマ－79,7102
非ポリマー1,1103
水2,918162
1
A: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3622
ポリマ－39,8551
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4583
ポリマ－39,8551
非ポリマー6032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area30330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.039, 89.136, 206.395
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C iota type / nPKC-iota / Atypical protein kinase C-lambda/iota / aPKC-lambda/iota / PRKC-lambda/iota


分子量: 39854.820 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 249-588 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P41743, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: PEG3350, ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 46755 / Num. obs: 46708 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 28.68
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Num. unique all: 4626 / Χ2: 0.969 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→40.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.87 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.27 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 2332 5.1 %RANDOM
Rwork0.247 ---
all0.25 46144 --
obs0.25 46144 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.06 Å2 / Biso mean: 32.472 Å2 / Biso min: 4.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.14 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---1.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5369 0 67 162 5598
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9817540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9285651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.14824.246285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.09515956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.0441535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4011.53268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.37525285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.59232300
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3544.52255
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 182 -
Rwork0.329 3189 -
all-3371 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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