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万見
- PDB-3a5i: Structure of the cytoplasmic domain of FlhA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a5i
タイトルStructure of the cytoplasmic domain of FlhA
要素Flagellar biosynthesis protein flhA
キーワードPROTEIN TRANSPORT / four domains / thioredoxin-like fold / Bacterial flagellum biogenesis / Bacterial flagellum protein export / Cell inner membrane / Cell membrane / Membrane / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum assembly / protein secretion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar biosynthesis protein FlhA / FHIPEP family, domain 1 / FHIPEP, domain 1 / FHIPEP conserved site / Bacterial export FHIPEP family signature. / Type III secretion system FHIPEP / FHIPEP, domain 3 / FHIPEP, domain 4 / FHIPEP family / Glutaredoxin ...Flagellar biosynthesis protein FlhA / FHIPEP family, domain 1 / FHIPEP, domain 1 / FHIPEP conserved site / Bacterial export FHIPEP family signature. / Type III secretion system FHIPEP / FHIPEP, domain 3 / FHIPEP, domain 4 / FHIPEP family / Glutaredoxin / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar biosynthesis protein FlhA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Imada, K. / Saijo-Hamano, Y. / Shimada, M. / Namba, K.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the cytoplasmic domain of FlhA and implication for flagellar type III protein export
著者: Saijo-Hamano, Y. / Imada, K. / Minamino, T. / Kihara, M. / Shimada, M. / Kitao, A. / Namba, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of the C-terminal cytoplasmic domain of FlhA, a membrane-protein subunit of the bacterial flagellar type III protein-export apparatus
著者: Saijo-Hamano, Y. / Imada, K. / Minamino, T. / Kihara, M. / Macnab, R.M. / Namba, K.
履歴
登録2009年8月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthesis protein flhA
B: Flagellar biosynthesis protein flhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5172
ポリマ－86,5172
非ポリマー00
水00
1
A: Flagellar biosynthesis protein flhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2581
ポリマ－43,2581
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Flagellar biosynthesis protein flhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2581
ポリマ－43,2581
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)216.323, 216.323, 65.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
詳細AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Flagellar biosynthesis protein flhA


分子量: 43258.348 Da / 分子数: 2 / 断片: FlhAc, UNP residues 328-692 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: SJW1103 / 遺伝子: flhA, STM1913 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P40729

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
14.472.04
2
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10-15% PEG300, 4-6% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.5mM EDTA, 10-15% glycerol, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU11
シンクロトロンSPring-8 BL41XU20.9794, 0.9796, 0.9843
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2004年6月16日
MARRESEARCH2CCD2004年6月16日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double-crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double-crystal monochromatorMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97941
30.97961
40.98431
反射解像度: 2.8→40.8 Å / Num. all: 37317 / Num. obs: 37317 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 85.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 5343 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→40.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2106476.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1863 5 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 37317 99.5 %-
all-37317 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.0094 Å2 / ksol: 0.29557 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.13 Å20 Å20 Å2
2---3.13 Å20 Å2
3---6.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5336 0 0 0 5336
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.042.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 291 4.8 %
Rwork0.4 5807 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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