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- PDB-2zyc: Crystal structure of peptidoglycan hydrolase from Sphingomonas sp. A1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zyc
タイトルCrystal structure of peptidoglycan hydrolase from Sphingomonas sp. A1
要素Peptidoglycan hydrolase FlgJ
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


amidase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell wall organization / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
peptidoglycan hydrolase / Peptidoglycan hydrolase FlgJ / Flagellar protein FlgJ, N-terminal / Rod binding protein / : / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / Complement Module; domain 1 / Lysozyme - #10 ...peptidoglycan hydrolase / Peptidoglycan hydrolase FlgJ / Flagellar protein FlgJ, N-terminal / Rod binding protein / : / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / Complement Module; domain 1 / Lysozyme - #10 / Ribbon / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Peptidoglycan hydrolase FlgJ
類似検索 - 構成要素
生物種Sphingomonas sp. A1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Ochiai, A. / Mikami, B. / Hashimoto, W. / Murata, K.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the glycosidase family 73 peptidoglycan hydrolase FlgJ
著者: Hashimoto, W. / Ochiai, A. / Momma, K. / Itoh, T. / Mikami, B. / Maruyama, Y. / Murata, K.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidoglycan hydrolase FlgJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8232
ポリマ－18,7281
非ポリマー951
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.280, 54.280, 102.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidoglycan hydrolase FlgJ


分子量: 18727.799 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 152-313 / 変異: T152M, P153A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sphingomonas sp. A1 (バクテリア)
遺伝子: flgJ / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: B7XH69, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.0M Ammonium phosphate, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL38B111
シンクロトロンSPring-8 BL38B121.0395
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU JUPITER 2101CCD2008年5月20日mirror
RIGAKU JUPITER 2102CCD2008年5月20日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.03951
反射解像度: 1.74→30 Å / Num. obs: 16510 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.74→1.8 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 4.28 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.74→28.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 2.746 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23777 832 5.1 %RANDOM
Rwork0.19901 ---
obs0.201 15603 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.107 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å20 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→28.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 5 184 1498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0191.9331861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9315189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.65123.67668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.90915220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5731512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2680
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.2942
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1180.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6461.5867
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06521353
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4043563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3064.5497
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.785 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 71 -
Rwork0.247 1114 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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