[日本語] English
万見
- PDB-2z8m: Structural basis for the catalytic mechanism of phosphothreonine lyase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z8m
タイトルStructural basis for the catalytic mechanism of phosphothreonine lyase
要素27.5 kDa virulence protein
キーワードLYASE / short three-helix bundle / distorted beta-strand sheet / Virulence
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; リン酸基の付加脱離 / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phosphothreonine lyase fold / phosphothreonine lyase / OspF/SpvC / OspF/SpvC superfamily / Salmonella virulence-associated 28kDa protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MAPK phosphothreonine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, L. / Wang, H. / Gu, L. / Huang, N. / Zhou, J.M. / Chai, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the catalytic mechanism of phosphothreonine lyase.
著者: Chen, L. / Wang, H. / Zhang, J. / Gu, L. / Huang, N. / Zhou, J.M. / Chai, J.
履歴
登録2007年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 27.5 kDa virulence protein
B: 27.5 kDa virulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3622
ポリマ－55,3622
非ポリマー00
水7,476415
1
A: 27.5 kDa virulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6811
ポリマ－27,6811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 27.5 kDa virulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6811
ポリマ－27,6811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.490, 71.950, 106.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 27.5 kDa virulence protein / Spvc / phosphothreonine lyase


分子量: 27681.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: mkaD, spvC, vsdD / プラスミド: PGEX-6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A2M9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 4000, 100mM HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年12月16日
放射モノクロメーター: Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→99 Å / Num. all: 34077 / Num. obs: 32847 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 36.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / % possible all: 94.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
SOLVE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Z8O

2z8o


解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 --RANDOM
Rwork0.205 ---
all-34077 --
obs-32847 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.7586 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.323 Å20 Å20 Å2
2--2.455 Å20 Å2
3----3.778 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 0 415 3911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.21
LS精密化 シェル解像度: 2→2.02 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 37 -
Rwork0.218 --
obs-1004 94.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る