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万見
- PDB-2yw7: Crystal structure of C-terminal deletion mutant of Mycobacterium ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yw7
タイトルCrystal structure of C-terminal deletion mutant of Mycobacterium smegmatis Dps
要素Starvation-induced DNA protecting protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN / Quarternary assebmly
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / nucleoid / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA protection during starvation protein / DNA protection during starvation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Roy, S. / Saraswathi, R. / Gupta, S. / Sekar, K. / Chatterji, D. / Vijayan, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Role of N and C-terminal Tails in DNA Binding and Assembly in Dps: Structural Studies of Mycobacterium smegmatis Dps Deletion Mutants
著者: Roy, S. / Saraswathi, R. / Gupta, S. / Sekar, K. / Chatterji, D. / Vijayan, M.
履歴
登録2007年4月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Starvation-induced DNA protecting protein
B: Starvation-induced DNA protecting protein
C: Starvation-induced DNA protecting protein
D: Starvation-induced DNA protecting protein
E: Starvation-induced DNA protecting protein
F: Starvation-induced DNA protecting protein
G: Starvation-induced DNA protecting protein
H: Starvation-induced DNA protecting protein
I: Starvation-induced DNA protecting protein
J: Starvation-induced DNA protecting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,98810
ポリマ－202,98810
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21210 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area60890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.516, 83.940, 111.911
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Starvation-induced DNA protecting protein


分子量: 20298.809 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
プラスミド: pRSET-msdpsdeltaC26 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: A0R692, UniProt: P0C558*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG1140, 100mM CaCl2, 0.1M Tris-HCl pH8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月20日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. obs: 24653 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.0108 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.382 Å / Rmerge(I) obs: 0.0331 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2467 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VEI

1vei


解像度: 3.3→28.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 23.764 / SU ML: 0.399 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.598 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25878 1320 5.1 %RANDOM
Rwork0.22179 ---
obs0.22367 24653 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.228 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0.02 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→28.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11597 0 0 0 11597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02111837
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0681.95216082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.36351445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.35324.983578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.755152069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.2391560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028922
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.260.26864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.28041
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.210.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2950.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.030.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.721.57409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.052211678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3634966
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.344.54404
LS精密化 シェル解像度: 3.297→3.382 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 97 -
Rwork0.291 1690 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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