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- PDB-2yha: Crystal Structure of the N. crassa QDE-2 AGO MID-PIWI Domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yha
タイトルCrystal Structure of the N. crassa QDE-2 AGO MID-PIWI Domains
要素POST-TRANSCRIPTIONAL GENE SILENCING PROTEIN QDE-2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ARGONAUTE / MIRNA / SIRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


Argonaute linker 2 domain / Protein argonaute, N-terminal / Argonaute-like, PIWI domain / N-terminal domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain / Argonaute linker 1 domain / Piwi domain profile. / Piwi domain ...Argonaute linker 2 domain / Protein argonaute, N-terminal / Argonaute-like, PIWI domain / N-terminal domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain / Argonaute linker 1 domain / Piwi domain profile. / Piwi domain / Piwi domain / Piwi / PAZ domain superfamily / PAZ domain / PAZ domain / Response regulator / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Post-transcriptional gene silencing protein QDE-2
類似検索 - 構成要素
生物種NEUROSPORA CRASSA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Boland, A. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the Mid-Piwi Lobe of a Eukaryotic Argonaute Protein
著者: Boland, A. / Huntzinger, E. / Schmidt, S. / Izaurralde, E. / Weichenriede, O.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POST-TRANSCRIPTIONAL GENE SILENCING PROTEIN QDE-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1753
ポリマ－42,9861
非ポリマー1882
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.080, 63.080, 170.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 POST-TRANSCRIPTIONAL GENE SILENCING PROTEIN QDE-2


分子量: 42986.453 Da / 分子数: 1 / 断片: MID-PIWI DOMAINS, RESIDUES 506-786 AND 839-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 787-838 REPLACED BY THREE-RESIDUE LINKER / 由来: (組換発現) NEUROSPORA CRASSA (菌類) / プラスミド: PETM60 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q9P8T1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST 4 AMINO ACIDS (GAMA) ARISE FROM THE CLONING SITE RESIDUES R787 TO R838 OF UNIPROT ENTRY ...THE FIRST 4 AMINO ACIDS (GAMA) ARISE FROM THE CLONING SITE RESIDUES R787 TO R838 OF UNIPROT ENTRY Q9P8T1 WERE REPLACED BY A GSG LINKER (GIVEN RESIDUE NUMBERS 787, 837, AND 838 HERE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2
詳細: 200 MM DI-SODIUM TARTRATE, 2.3 M AMMONIUM SULFATE., pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→54.6 Å / Num. obs: 34431 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.07 % / Biso Wilson estimate: 28.85 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.94 Å / 冗長度: 5.07 % / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YHB

2yhb


解像度: 1.85→54.629 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.84 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED, K786 TO A840, F873 TO I882. SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS: H841, Y842, K857, D860, T861, L862, E863, Q864, T866, ...詳細: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED, K786 TO A840, F873 TO I882. SIDE-CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE TRUNCATED AT CB ATOMS: H841, Y842, K857, D860, T861, L862, E863, Q864, T866, H867, Y871, L872. HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 1087 3.2 %
Rwork0.1959 --
obs0.1972 34415 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.199 Å2 / ksol: 0.422 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.299 Å20 Å20 Å2
2--5.299 Å20 Å2
3----10.5981 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→54.629 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2841 0 11 213 3065
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152914
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4533952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3531067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007510
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.93420.3221140.2574093X-RAY DIFFRACTION100
1.9342-2.03620.27271390.22754136X-RAY DIFFRACTION100
2.0362-2.16380.26071280.20494091X-RAY DIFFRACTION100
2.1638-2.33090.25841520.19314125X-RAY DIFFRACTION100
2.3309-2.56540.25871300.18824114X-RAY DIFFRACTION100
2.5654-2.93670.22181460.1914161X-RAY DIFFRACTION100
2.9367-3.69980.23451320.18234222X-RAY DIFFRACTION100
3.6998-54.65270.21571460.19664386X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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