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万見
- PDB-2yh5: Structure of the C-terminal domain of BamC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yh5
タイトルStructure of the C-terminal domain of BamC
要素DAPX PROTEIN
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPOPROTEIN / BAM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / cell surface / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Outer membrane protein assembly factor BamC / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / TATA-Binding Protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Outer membrane protein assembly factor BamC / DapX protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Zeth, K. / Albrecht, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis of Outer Membrane Protein Biogenesis in Bacteria.
著者: Albrecht, R. / Zeth, K.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Refinement description
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DAPX PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0883
ポリマ－13,8981
非ポリマー1902
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.740, 59.120, 31.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DAPX PROTEIN / BAMC


分子量: 13898.449 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 25-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q47548, UniProt: P0A903*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL SEQUENCE WAS ASSIGNED DUE TO SUBTILISIN TREATMENT AND X-RAY DATA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.78 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG1000, 0.1 M MES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→1.31 Å / Num. obs: 25297 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.28→1.31 Å / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
SHARP位相決定
直接法位相決定
BUCCANEER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.25→29.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAAIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18387 1332 5 %RANDOM
Rwork0.14643 ---
obs0.14828 25297 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.829 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.13 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数916 0 10 60 986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.022973
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02633
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1571.9741333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.19731569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2415132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.34726.04743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.57115164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.244154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211098
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8841.5619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9511.5250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.32521002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.293354
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.1194.5325
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.58231606
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 98 -
Rwork0.251 1852 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.19370.1203-0.03570.3904-0.69571.4455-0.0158-0.02090.1205-0.0866-0.04530.02830.18050.02820.06110.090.00040.01550.0725-0.00950.09425.62225.3463.726
20.99040.0469-0.08780.8036-0.54382.25660.05-0.01140.08390.05330.02680.0625-0.0611-0.1834-0.07680.05060.02880.00890.07650.00870.0562-3.59730.5211.474
30.7136-0.0085-0.43350.5618-0.0231.2965-0.00570.0331-0.05940.0662-0.0304-0.0164-0.0489-0.06020.03610.04380.0073-0.00240.0457-0.00930.07473.54725.76715.6
45.29792.35050.88031.80731.47642.4755-0.08240.1905-0.08590.04740.010.03510.1350.06210.07230.06890.020.00620.0505-0.00810.05116.12920.65713.066
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A202 - 227
2X-RAY DIFFRACTION2A228 - 249
3X-RAY DIFFRACTION3A250 - 297
4X-RAY DIFFRACTION4A298 - 320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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