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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2y2c | ||||||
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タイトル | crystal structure of AmpD Apoenzyme | ||||||
![]() | 1,6-ANHYDRO-N-ACETYLMURAMYL-L-ALANINE AMIDASE AMPD | ||||||
![]() | HYDROLASE / PEPTIDOGLYCAN AMIDASE / AMIDASE_2 FAMILY / ACTIVATION MECHANISM | ||||||
機能・相同性 | ![]() N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan turnover / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Carrasco-Lopez, C. / Rojas-Altuve, A. / Zhang, W. / Hesek, D. / Lee, M. / Barbe, S. / Andre, I. / Silva-Martin, N. / Martinez-Ripoll, M. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structures of Bacterial Peptidoglycan Amidase Ampd and an Unprecedented Activation Mechanism. 著者: Carrasco-Lopez, C. / Rojas-Altuve, A. / Zhang, W. / Hesek, D. / Lee, M. / Barbe, S. / Andre, I. / Ferrer, P. / Silva-Martin, N. / Castro, G.R. / Martinez-Ripoll, M. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 128.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 100.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 442.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 452 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 44 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20871.361 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: AMPD APOENZYME 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: 0.1 M TRIS PH 6.0, 0.1 M LI2SO4, 28% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9334 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→36.4 Å / Num. obs: 44489 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2Y28 解像度: 1.802→36.53 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 23.25 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.116 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.802→36.53 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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