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万見
- PDB-2xz7: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PHOSPHOENOLPYRUVATE-BINDING DOMAIN OF EN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xz7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PHOSPHOENOLPYRUVATE-BINDING DOMAIN OF ENZYME I IN COMPLEX WITH PHOSPHOENOLPYRUVATE FROM THE THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS PEP-SUGAR PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM (PTS)
要素PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE (PTS SYSTEM EI COMPONENT IN BACTERIA)
キーワードTRANSFERASE / THERMOPHILIC / PEP-UTILISING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / phosphorylation / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal ...Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOENOLPYRUVATE / Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Waltersperger, S.M. / Oberholzer, A.E. / Schneider, P. / Baumann, U. / Erni, B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Phosphoenolpyruvate: Sugar Phosphotransferase System from the Hyperthermophilic Thermoanaerobacter Tengcongensis.
著者: Navdaeva, V. / Zurbriggen, A. / Waltersperger, S.M. / Schneider, P. / Oberholzer, A.E. / Bahler, P. / Bachler, C. / Grieder, A. / Baumann, U. / Erni, B.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE (PTS SYSTEM EI COMPONENT IN BACTERIA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4923
ポリマ－36,3001
非ポリマー1922
水6,684371
1
A: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE (PTS SYSTEM EI COMPONENT IN BACTERIA)
ヘテロ分子

A: PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE (PTS SYSTEM EI COMPONENT IN BACTERIA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9856
ポリマ－72,6002
非ポリマー3854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-40.5 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.499, 92.125, 47.069
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2068-

HOH

21A-2274-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHOENOLPYRUVATE-PROTEIN KINASE (PTS SYSTEM EI COMPONENT IN BACTERIA)


分子量: 36300.027 Da / 分子数: 1
断片: PHOSPHOENOLPYRUVATE-BINDING DOMAIN, RESIDUES 251-573
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COFACTOR-PHOSPHOENOLPYRUVATE
由来: (組換発現) THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA (DE3)
参照: UniProt: Q8R7R4, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-PEP / PHOSPHOENOLPYRUVATE / ホスホエノ-ルピルビン酸


分子量: 168.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5O6P
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→100 Å / Num. obs: 58115 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2.05 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 8.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 9.17
反射 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BG5

2bg5


解像度: 1.83→61.868 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 19.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1946 2891 5 %
Rwork0.1648 --
obs0.1663 58067 93.63 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.693 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9868 Å20 Å20 Å2
2--1.5731 Å20 Å2
3---4.4137 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→61.868 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2532 0 11 371 2914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7623592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0541060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052407
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003466
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8289-1.85890.275930.25061873X-RAY DIFFRACTION66
1.8589-1.8910.31751440.25022686X-RAY DIFFRACTION96
1.891-1.92540.22841460.24072697X-RAY DIFFRACTION96
1.9254-1.96240.22791350.21442702X-RAY DIFFRACTION95
1.9624-2.00240.27191280.20242539X-RAY DIFFRACTION91
2.0024-2.0460.22461400.18392588X-RAY DIFFRACTION91
2.046-2.09360.2211380.17652641X-RAY DIFFRACTION97
2.0936-2.14590.22091430.17072789X-RAY DIFFRACTION98
2.1459-2.2040.21341450.17282704X-RAY DIFFRACTION98
2.204-2.26880.20351380.18782722X-RAY DIFFRACTION97
2.2688-2.34210.1981450.16122739X-RAY DIFFRACTION97
2.3421-2.42580.20531490.15772679X-RAY DIFFRACTION96
2.4258-2.52290.22431340.16082639X-RAY DIFFRACTION94
2.5229-2.63770.24661350.17462506X-RAY DIFFRACTION89
2.6377-2.77680.19181430.16962732X-RAY DIFFRACTION97
2.7768-2.95080.16491450.16132744X-RAY DIFFRACTION98
2.9508-3.17860.20581460.16652728X-RAY DIFFRACTION97
3.1786-3.49840.16881430.15022626X-RAY DIFFRACTION95
3.4984-4.00460.13471350.13722507X-RAY DIFFRACTION89
4.0046-5.0450.12441390.12412714X-RAY DIFFRACTION97
5.045-61.90350.18151270.14732621X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.14270.40840.06061.22030.09011.95980.13190.46510.0941-0.1819-0.32760.28170.003-0.25880.14060.170.0404-0.02080.2934-0.02870.334612.649825.517410.7915
20.4907-0.12150.01241.3739-0.68340.52610.0618-0.05730.02890.038-0.03450.1868-0.0389-0.0837-0.0310.11860.0147-0.0110.1661-0.0350.144415.91434.548424.0882
30.79120.0597-0.21660.6403-0.27020.50110.06520.0582-0.1225-0.0201-0.06510.08950.0148-0.04790.00610.09090.0038-0.0110.0935-0.03250.116324.1937-7.271320.7197
41.08240.23450.88950.62720.44050.89390.0459-0.03170.15510.06-0.15850.08750.1278-0.11870.04540.13840.0275-0.00340.1393-0.01230.105236.73097.289715.1633
50.4686-0.0490.12690.2754-0.04820.30780.06460.06520.2125-0.2095-0.1301-0.0472-0.1168-0.01720.05670.20530.06160.00080.15930.01280.159725.639816.05698.9258
63.7021-1.69821.38971.1643-1.51282.6051-0.06430.37040.89-0.0528-0.2063-0.6987-0.4410.36640.2540.3108-0.00810.00680.17250.06380.363438.891721.29357.6164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 249:258)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 259:344)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 345:462)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 463:498)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 499:549)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 550:572)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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