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- PDB-2xu0: Crystal structure of the NTS-DBL1(alpha-1) domain of the Plasmodi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xu0
タイトルCrystal structure of the NTS-DBL1(alpha-1) domain of the Plasmodium falciparum membrane protein 1 (PfEMP1) from the varO strain.
要素ERYTHROCYTE MEMBRANE PROTEIN 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ADHESION / VIRULENCE / DUFFY-BINDING-LIKE-DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface receptor binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein-1, N-terminal segment / N-terminal segments of PfEMP1 / : / Cysteine-rich interdomain region 1 gamma / Cysteine-Rich Interdomain Region 1 gamma / Duffy-binding-like domain, C-terminal subdomain / Duffy-binding-like domain / PFEMP1 DBL domain / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1, acidic terminal segment / acidic terminal segments, variant surface antigen of PfEMP1 ...Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein-1, N-terminal segment / N-terminal segments of PfEMP1 / : / Cysteine-rich interdomain region 1 gamma / Cysteine-Rich Interdomain Region 1 gamma / Duffy-binding-like domain, C-terminal subdomain / Duffy-binding-like domain / PFEMP1 DBL domain / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1, acidic terminal segment / acidic terminal segments, variant surface antigen of PfEMP1 / Duffy-antigen binding / Duffy-antigen binding superfamily / Duffy binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain.
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / Erythrocyte membrane protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM FALCIPARUM PALO ALTO/UGANDA (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Juillerat, A. / Lewit-Bentley, A. / Guillotte, M. / Vigan-Womas, I. / Hessler, A. / Gangnard, S. / England, P. / Mercereau-Puijalon, O. / Bentley, G.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structure of a Plasmodium Falciparum Pfemp1 Rosetting Domain Reveals a Role for the N-Terminal Segment in Heparin-Mediated Rosette Inhibition.
著者: Juillerat, A. / Lewit-Bentley, A. / Guillotte, M. / Gangnard, S. / Hessel, A. / Baron, B. / Vigan-Womas, I. / England, P. / Mercereau-Puijalon, O. / Bentley, G.A.
履歴
登録2010年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Data collection / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERYTHROCYTE MEMBRANE PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9227
ポリマ－56,4141
非ポリマー5086
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.248, 93.248, 126.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2034-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ERYTHROCYTE MEMBRANE PROTEIN 1 / PLASMODIUM FALCIPARUM MEMBRANE PROTEIN 1


分子量: 56414.016 Da / 分子数: 1 / 断片: NTS-DBL1 DOMAIN, RESIDUES 2-487 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PLASMODIUM FALCIPARUM PALO ALTO/UGANDA (マラリア病原虫)
Variant: VARO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): ORIGAMI / 参照: UniProt: B7T1P0
#2: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 125 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 128 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 125 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 128 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 154 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 186 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 250 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 360 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 66-68 (IEG) CORRESPOND TO FACTOR X CLEAVAGE SITE. SEVEN POTENTIAL GLYCOSYLATION SITES HAVE ...RESIDUES 66-68 (IEG) CORRESPOND TO FACTOR X CLEAVAGE SITE. SEVEN POTENTIAL GLYCOSYLATION SITES HAVE BEEN MUTATED (EITHER S OR T TO A)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法
詳細: VAPOUR DIFFUSION WITH 10 MG/ML PROTEIN AND 0.2M NACL, WITH 1.2 MOLAR EXCESS HEPARIN 5KD, AGAINST 10% PEG3350, 0.2M L-PRO, 0.1M HEPES, PH 7.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11801
21801
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 110.992
シンクロトロンESRF ID23-120.9792
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC CCD1CCD2009年4月19日KB-MIRRORS
ADSC CCD2CCDKB-MIRRORS
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1CHANNEL-CUT SI (111) CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2CHANNEL-CUT SI (111) CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9921
20.97921
反射解像度: 2.06→34.58 Å / Num. obs: 35051 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 42.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.06→28.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9553 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9401 / SU R Cruickshank DPI: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Blow DPI: 0.154 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2161 1757 5.02 %RANDOM
Rwork0.1818 ---
obs0.1835 35007 99.19 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0897 Å20 Å20 Å2
2--0.0897 Å20 Å2
3----0.1794 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.245 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→28.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3650 0 33 267 3950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013809HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.065117HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1387SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes127HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes529HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3809HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.53
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion466SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4639SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.12 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2532 137 4.89 %
Rwork0.2307 2666 -
all0.2317 2803 -
obs--99.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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