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- PDB-2xt3: HUMAN KIF7, A KINESIN INVOLVED IN HEDGEHOG SIGNALLING -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xt3
タイトルHUMAN KIF7, A KINESIN INVOLVED IN HEDGEHOG SIGNALLING
要素KINESIN-LIKE PROTEIN KIF7
キーワードMOTOR PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary tip / positive regulation of smoothened signaling pathway / kinesin complex / microtubule motor activity / microtubule-based movement / Hedgehog 'off' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / Hedgehog 'on' state / fibrillar center / microtubule binding ...ciliary tip / positive regulation of smoothened signaling pathway / kinesin complex / microtubule motor activity / microtubule-based movement / Hedgehog 'off' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / Hedgehog 'on' state / fibrillar center / microtubule binding / microtubule / ciliary basal body / cilium / intracellular membrane-bounded organelle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein KIF7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.882 Å
データ登録者Klejnot, M. / Kozielski, F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural Insights Into Human Kif7, a Kinesin Involved in Hedgehog Signalling.
著者: Klejnot, M. / Kozielski, F.
履歴
登録2010年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Other
改定 1.22012年2月15日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KINESIN-LIKE PROTEIN KIF7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8743
ポリマ－37,4221
非ポリマー4522
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.920, 79.790, 94.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KINESIN-LIKE PROTEIN KIF7 / KINESIN


分子量: 37422.371 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 7-347 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM20MOD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS-RIPL / 参照: UniProt: Q2M1P5
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 226 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 268 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 226 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 268 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 269 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 298 TO ASN
配列の詳細RESIDUES 1-7 CONTAIN CHANGES DUE TO CLONING STRATEGY MUTATIONS 226 E TO K, 268 R TO L, 269 L TO R, 298 H TO N.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→30 Å / Num. obs: 28661 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.88→1.98 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B6V

3b6v


解像度: 1.882→28.704 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2291 1440 5.1 %
Rwork0.1791 --
obs0.1816 28342 97.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.861 Å2 / ksol: 0.402 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.779 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.0143 Å20 Å20 Å2
2---4.9806 Å20 Å2
3---0.9662 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.882→28.704 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2253 0 28 290 2571
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012362
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4583213
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.117857
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11377
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.882-1.94930.31251470.23322579X-RAY DIFFRACTION96
1.9493-2.02730.27081500.20972630X-RAY DIFFRACTION98
2.0273-2.11950.26651450.19052659X-RAY DIFFRACTION99
2.1195-2.23120.22371350.17892704X-RAY DIFFRACTION99
2.2312-2.3710.25191460.17752696X-RAY DIFFRACTION99
2.371-2.55390.22971530.192713X-RAY DIFFRACTION99
2.5539-2.81070.251400.18672733X-RAY DIFFRACTION99
2.8107-3.2170.25291390.17832738X-RAY DIFFRACTION99
3.217-4.05120.19511480.15222738X-RAY DIFFRACTION98
4.0512-28.70730.19491370.17822712X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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