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- PDB-2xq0: Structure of yeast LTA4 hydrolase in complex with Bestatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xq0
タイトルStructure of yeast LTA4 hydrolase in complex with Bestatin
要素LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / cellular lipid metabolic process / leukotriene-A4 hydrolase activity / soluble epoxide hydrolase / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ ...Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / cellular lipid metabolic process / leukotriene-A4 hydrolase activity / soluble epoxide hydrolase / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / epoxide hydrolase activity / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Neutrophil degranulation / protein catabolic process / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BES / Leucine aminopeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.955 Å
データ登録者Helgstrand, C. / Hasan, M. / Usyal, H. / Haeggstrom, J.Z. / Thunnissen, M.M.G.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A Leukotriene A(4) Hydrolase-Related Aminopeptidase from Yeast Undergoes Induced Fit Upon Inhibitor Binding.
著者: Helgstrand, C. / Hasan, M. / Usyal, H. / Haeggstrom, J.Z. / Thunnissen, M.M.G.M.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4847
ポリマ－72,9681
非ポリマー5166
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.641, 99.874, 112.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE / LTA-4 HYDROLASE


分子量: 72968.180 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 40-671 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PETM-11, PETM-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q10740, leukotriene-A4 hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン


分子量: 308.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15%GLYCEROL , 16.95% PEG 4000 , 8.5% ISOPROPANOL AND 0.1 M MMT BUFFER (PH 7.0) WITH 0.1 M BETAINE MONOHYDRATE AS AN ADDITIVE. THE RATIOS OF PROTEIN (9.6 MG/ML) WITH BESTATIN (6 MM), RESERVOIR ...詳細: 15%GLYCEROL , 16.95% PEG 4000 , 8.5% ISOPROPANOL AND 0.1 M MMT BUFFER (PH 7.0) WITH 0.1 M BETAINE MONOHYDRATE AS AN ADDITIVE. THE RATIOS OF PROTEIN (9.6 MG/ML) WITH BESTATIN (6 MM), RESERVOIR AND ADDITIVE IN THE DROPS WERE 2:1:0.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: RH-COATED SI MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→28.7 Å / Num. obs: 46277 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.31
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3.25 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XPY

2xpy


解像度: 1.955→28.66 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 22.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 935 2 %
Rwork0.1897 --
obs0.1908 46277 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.947 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.3914 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.7462 Å20 Å2
3----5.1377 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.955→28.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5104 0 27 350 5481
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075273
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1127153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0891906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078772
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005921
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9554-2.05840.27141170.21426008X-RAY DIFFRACTION90
2.0584-2.18730.27461450.20456564X-RAY DIFFRACTION98
2.1873-2.35620.3091180.20246339X-RAY DIFFRACTION94
2.3562-2.59310.25241250.20046310X-RAY DIFFRACTION94
2.5931-2.9680.2631500.19086460X-RAY DIFFRACTION95
2.968-3.73810.22581270.17466805X-RAY DIFFRACTION99
3.7381-28.66270.22421530.17556856X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5172-0.35370.26161.9615-1.24510.8244-0.131-0.1777-0.02040.5448-0.0534-0.06320.11510.16080.17930.1895-0.01620.01530.22230.01880.1209-13.8369-12.296330.3414
21.49410.5987-0.67691.2137-0.54011.3037-0.1323-0.0358-0.2372-0.042-0.06730.02620.35480.02170.11950.19840.02210.05520.09260.02930.1591-17.7317-22.577721.696
30.57890.4039-0.12782.1313-0.37581.0952-0.06150.01130.0974-0.2786-0.0726-0.03380.08930.20110.10630.11650.02670.04770.1510.03380.145-12.372-5.40635.8154
41.1255-0.4434-0.1521.7876-0.4470.6787-0.0151-0.08370.08920.29470.0020.1838-0.15210.01450.01670.1836-0.03230.02350.1133-0.02870.1531-22.40489.743423.1041
51.5799-2.50480.08543.0385-0.62940.84310.04050.0126-1.0523-0.50770.23971.65390.2411-0.1712-0.2810.1825-0.0198-0.14830.09120.12280.9044-42.63875.1145-0.5268
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 40:104)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 105:198)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 199:337)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 338:511)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 512:671)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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