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- PDB-2xmd: G117H mutant of human butyrylcholinesterase in complex with echot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xmd
タイトルG117H mutant of human butyrylcholinesterase in complex with echothiophate
要素CHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cholinesterase / cocaine metabolic process / neuroblast differentiation / choline binding / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / choline metabolic process / negative regulation of synaptic transmission / response to folic acid / acetylcholine catabolic process ...cholinesterase / cocaine metabolic process / neuroblast differentiation / choline binding / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / choline metabolic process / negative regulation of synaptic transmission / response to folic acid / acetylcholine catabolic process / response to alkaloid / hydrolase activity, acting on ester bonds / peptide hormone processing / acetylcholinesterase activity / nuclear envelope lumen / Synthesis of PC / Aspirin ADME / catalytic activity / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / response to glucocorticoid / xenobiotic metabolic process / learning / amyloid-beta binding / blood microparticle / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / enzyme binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / DIETHYL PHOSPHONATE / Cholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nachon, F. / Carletti, E. / Wandhammer, M. / Nicolet, Y. / Schopfer, L.M. / Masson, P. / Lockridge, O.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: X-Ray Crystallographic Snapshots of Reaction Intermediates in the G117H Mutant of Human Butyrylcholinesterase, a Nerve Agent Target Engineered Into a Catalytic Bioscavenge
著者: Nachon, F. / Carletti, E. / Wandhammer, M. / Nicolet, Y. / Schopfer, L.M. / Masson, P. / Lockridge, O.
履歴
登録2010年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,71238
ポリマ－59,7951
非ポリマー2,91737
水5,134285
1
A: CHOLINESTERASE
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)501,694304
ポリマ－478,3578
非ポリマー23,338296
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556x,-y,-z+11
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area55860 Å2
ΔGint-178.2 kcal/mol
Surface area156080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.880, 154.880, 127.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2042-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CHOLINESTERASE / ACYLCHOLINE ACYLHYDROLASE / CHOLINE ESTERASE II / BUTYRYLCHOLINESTERASE / PSEUDOCHOLINESTERASE


分子量: 59794.605 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 29-557 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO K1
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06276, cholinesterase

-
糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpb1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#11: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 8種, 316分子

#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 21 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物 ChemComp-DEP / DIETHYL PHOSPHONATE / ジエトキシホスフィニルラジカル


分子量: 138.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H11O3P
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#9: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#10: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 45 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 145 TO HIS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 45 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 145 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 483 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 509 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 514 TO GLN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: AMMONIUM SULFATE 2.1 M, 2-(N -MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID 0.1 M, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→28.1 Å / Num. obs: 33216 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 85.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P0I

1p0i


解像度: 2.3→28.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 13.267 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21417 1050 3.2 %RANDOM
Rwork0.17006 ---
obs0.17154 32166 96.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.079 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4209 0 198 285 4692
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0224533
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.091.9846179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8185532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.85424.078206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.04615706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7031522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213450
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0151.52635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83924260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.29231898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2584.51917
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 59 -
Rwork0.206 2005 -
obs--83.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4269-1.254-0.40653.0582-0.27481.13190.06070.6942-0.0886-0.8342-0.1002-0.2130.17690.13080.03950.4744-0.05060.14860.38520.02740.169222.95727.62517.551
22.02190.89241.3930.67970.67844.3547-0.1188-0.00260.2348-0.17380.053-0.0536-0.31830.21410.06580.2527-0.06890.09850.19950.08180.213325.12843.50532.443
31.62240.1047-0.25372.074-0.08831.6134-0.0260.20420.0058-0.30680.0687-0.04260.11120.0155-0.04260.1815-0.04610.04420.12370.03650.044616.48625.72730.585
42.6173-0.57570.64983.4755-3.30165.97680.00270.24410.5801-0.10630.20820.3105-0.8841-0.4473-0.21090.50780.03840.03310.27280.12810.44124.22648.51729.71
51.39890.7330.00141.4390.14751.310.03610.0310.143-0.06430.05570.1992-0.0086-0.091-0.09180.1108-0.01040.05410.1360.0370.0887.45629.85942.004
61.3942-0.1772-0.38812.4990.32981.36270.0809-0.28470.14440.19120.0424-0.0571-0.0690.1578-0.12330.1582-0.03320.05620.2190.01440.058419.3831.46953.14
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2A65 - 92
3X-RAY DIFFRACTION3A93 - 230
4X-RAY DIFFRACTION4A231 - 289
5X-RAY DIFFRACTION5A290 - 332
6X-RAY DIFFRACTION6A333 - 529

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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