+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2xio | ||||||
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Title | Structure of putative deoxyribonuclease TATDN1 isoform a | ||||||
Components | PUTATIVE DEOXYRIBONUCLEASE TATDN1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / NUCLEASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5'-DNA exonuclease activity / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.19 Å | ||||||
Authors | Muniz, J.R.C. / Cocking, R. / Puranik, S. / Krojer, T. / Raynor, J. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. ...Muniz, J.R.C. / Cocking, R. / Puranik, S. / Krojer, T. / Raynor, J. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Yue, W.W. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Structure of Putative Deoxyribonuclease Tatdn1 Isoform A Authors: Muniz, J.R.C. / Cocking, R. / Puranik, S. / Krojer, T. / Raynor, J. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Yue, W.W. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2xio.cif.gz | 142.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2xio.ent.gz | 119.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2xio.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2xio_validation.pdf.gz | 439.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2xio_full_validation.pdf.gz | 440.5 KB | Display | |
Data in XML | 2xio_validation.xml.gz | 18.7 KB | Display | |
Data in CIF | 2xio_validation.cif.gz | 29.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xi/2xio ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xi/2xio | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34135.156 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RESIDUES 5-295 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): R3-PL References: UniProt: Q6P1N9, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters |
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#2: Chemical | ChemComp-NA / |
#3: Chemical | ChemComp-NI / |
#4: Chemical | ChemComp-EDO / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.09 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.1M MES 6.5;12% W/V PEG 20K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9763 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Apr 21, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.19→28.55 Å / Num. obs: 94152 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 10.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 12.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.19→1.25 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 79.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.19→17.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9525 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Displacement parameters | Biso mean: 17.34 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.146 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.19→17.42 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.19→1.22 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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