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- PDB-2x9a: crystal structure of g3p from phage IF1 in complex with its corec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x9a
タイトルcrystal structure of g3p from phage IF1 in complex with its coreceptor, the C-terminal domain of TolA
要素
  • ATTACHMENT PROTEIN G3P
  • MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY
キーワードVIRAL PROTEIN / TRANSMEMBRANE / PHAGE INFECTION / PHAGE RECOGNITION / HOST-VIRUS INTERACTION / VIRION / HOST MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / bacteriocin transport / toxin transmembrane transporter activity / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / viral capsid / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane
類似検索 - 分子機能
TolA C-terminal / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Tol-Pal system, TolA / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 - #10 / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll ...TolA C-terminal / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Tol-Pal system, TolA / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 - #10 / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein G3P / Cell envelope integrity inner membrane protein TolA
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE IF1 (ファージ)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Lorenz, S.H. / Jakob, R.P. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The Filamentous Phages Fd and If1 Use Different Mechanisms to Infect Escherichia Coli.
著者: Lorenz, S.H. / Jakob, R.P. / Weininger, U. / Balbach, J. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
履歴
登録2010年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATTACHMENT PROTEIN G3P
B: MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY
C: ATTACHMENT PROTEIN G3P
D: MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0464
ポリマ－42,0464
非ポリマー00
水1,04558
1
C: ATTACHMENT PROTEIN G3P
D: MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0232
ポリマ－21,0232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-6.4 kcal/mol
Surface area7520 Å2
手法PISA
2
A: ATTACHMENT PROTEIN G3P
B: MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0232
ポリマ－21,0232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area7550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.515, 94.515, 132.111
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 ATTACHMENT PROTEIN G3P / GENE 3 PROTEIN / MINOR COAT PROTEIN / G3P / IF1-N1


分子量: 7037.493 Da / 分子数: 2 / 断片: TOLA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 17-81 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE IF1 (ファージ)
プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O80297
#2: タンパク質 MEMBRANE SPANNING PROTEIN, REQUIRED FOR OUTER MEMBRANE INTEGRITY / MEMBRANE SPANNING PROTEIN TOLA / TOLA


分子量: 13985.636 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 268-394 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8X965
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.46 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 0.1 M SODIUM CITRATE, 20 % PEG3350, 5 % MPD, PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: ID14-1 / タイプ: BESSY / 波長: 0.914
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→32.22 Å / Num. obs: 15411 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.25 % / Biso Wilson estimate: 55.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.02
反射 シェル解像度: 2.47→2.53 Å / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TOL

1tol


解像度: 2.47→32.217 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 25.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2288 770 5 %
Rwork0.181 --
obs0.1834 15404 97.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.496 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1152 Å20 Å20 Å2
2---1.1152 Å20 Å2
3---2.2303 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→32.217 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2280 0 0 58 2338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0323170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7826
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4704-2.6610.30271500.24792849X-RAY DIFFRACTION95
2.661-2.92870.3221550.22662940X-RAY DIFFRACTION98
2.9287-3.35210.25571550.20392954X-RAY DIFFRACTION98
3.3521-4.22170.20151540.16132930X-RAY DIFFRACTION98
4.2217-32.220.19761560.15982961X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4482-0.8988-2.56713.193-0.02484.52450.0432-0.00640.21830.2712-0.38970.2696-0.0338-0.54150.31340.320.0380.00360.3629-0.15040.298523.5017-2.76821.523
23.7743-1.8326-0.59755.14762.17535.97590.0069-0.0404-0.27790.363-0.1269-0.27490.36440.23230.09560.30380.122-0.00020.26140.02310.332937.4665-15.1315-1.8124
33.3152-1.8798-0.75732.42081.06223.8393-0.33410.12390.0437-0.2782-0.0776-0.22220.54020.13720.34150.33650.02470.15730.35940.06430.346333.1369-8.294-23.4104
44.0385-0.8998-1.90473.28981.08395.0213-0.18060.0671-0.0436-0.0940.11260.3251-0.0014-0.41090.10720.18390.0162-0.02810.44570.01560.3815.4132-2.3528-20.0899
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 2:62)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESID 332:421)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN C AND RESID 2:62)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN D AND RESID 332:421)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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