[日本語] English
万見
- PDB-2x26: Crystal structure of the periplasmic aliphatic sulphonate binding... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x26
タイトルCrystal structure of the periplasmic aliphatic sulphonate binding protein SsuA from Escherichia coli
要素PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type alkanesulfonate transporter transporter activity / alkanesulfonate transmembrane transport / cellular response to sulfur starvation / sulfur compound metabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #20 / Aliphatic sulfonates-binding protein / SsuA/THI5-like / NMT1/THI5 like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Helix non-globular / Periplasmic binding protein-like II / Special ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #20 / Aliphatic sulfonates-binding protein / SsuA/THI5-like / NMT1/THI5 like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Helix non-globular / Periplasmic binding protein-like II / Special / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative aliphatic sulfonates-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Beale, J. / Lee, S. / Iwata, S. / Beis, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structure of the Aliphatic Sulfonate-Binding Protein Ssua from Escherichia Coli
著者: Beale, J. / Lee, S.Y. / Iwata, S. / Beis, K.
履歴
登録2010年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN
B: PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6454
ポリマ－67,4612
非ポリマー1842
水7,674426
1
A: PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8232
ポリマ－33,7301
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8232
ポリマ－33,7301
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.891, 96.026, 142.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PERIPLASMIC ALIPHATIC SULPHONATES-BINDING PROTEIN


分子量: 33730.414 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-319 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL EXTENSION AFTER THE MATURE PROTEIN / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / プラスミド: GFPD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P75853
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.72 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: 22% PEG3350, 0.2M SODIUM FORMATE AT 293K IN 2 DAYS, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月16日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→71.2 Å / Num. obs: 57014 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0106精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3E4R

3e4r


解像度: 1.75→79.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 5.671 / SU ML: 0.089 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. RESIDUES 320 TO 332 BELONG TO THE C-TERMINAL EXTENSION FROM THE CLONING VECTOR. THERE IS STILL SOME POSITIVE DENSITY ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. RESIDUES 320 TO 332 BELONG TO THE C-TERMINAL EXTENSION FROM THE CLONING VECTOR. THERE IS STILL SOME POSITIVE DENSITY OBSERVED AROUND RESIDUES B328-332. THIS IS BECAUSE WE HAVE MODELLED AND REFINED WITH 0.5 OCCUPANCY DUE TO CONFORMATION CHANGES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22538 2889 5.1 %RANDOM
Rwork0.18585 ---
obs0.18784 54060 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.746 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→79.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4628 0 12 426 5066
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224985
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9726821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5135662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.92324.672229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.12915850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.511531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2758
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213853
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9091.53100
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55525020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61331885
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2484.51768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 201 -
Rwork0.287 3953 -
obs--98.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.99860.1338-0.51560.9434-0.46521.38180.1204-0.12570.18930.0484-0.05170.0164-0.04130.1602-0.06860.0475-0.00270.02060.0961-0.01970.103930.445101.5966.05
20.81990.3849-0.88342.36910.34571.9128-0.08590.00240.0361-0.1766-0.05740.04350.5513-0.04360.14330.35530.00460.020.0836-0.00890.074420.66579.0997.169
31.62480.2505-0.18710.8293-0.71032.1248-0.06860.0524-0.2437-0.0684-0.0233-0.1030.12580.17220.09190.06040.00270.02280.08580.00090.075910.76698.683-28.124
42.4279-0.16590.43932.546-1.10354.1331-0.2473-0.03980.1850.1580.1075-0.0434-0.96540.13590.13980.3512-0.0531-0.04750.0420.00990.00490.948120.029-35.142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 106
2X-RAY DIFFRACTION1A210 - 310
3X-RAY DIFFRACTION2A107 - 209
4X-RAY DIFFRACTION3B25 - 106
5X-RAY DIFFRACTION3B210 - 310
6X-RAY DIFFRACTION4B107 - 209

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る