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- PDB-2wyo: Trypanosoma brucei glutathione synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wyo
タイトルTrypanosoma brucei glutathione synthetase
要素GLUTATHIONE SYNTHETASE
キーワードLIGASE / ATP-GRASP
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione synthase / glutathione synthase activity / glutathione binding / nucleolus / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #250 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily, eukaryotic / Glutathione synthase, substrate-binding domain / Eukaryotic glutathione synthase / Glutathione synthase, alpha-helical / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily / Glutathione synthase / Eukaryotic glutathione synthase, ATP binding domain ...Dna Ligase; domain 1 - #250 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione Synthetase; Chain A, domain 3 / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily, eukaryotic / Glutathione synthase, substrate-binding domain / Eukaryotic glutathione synthase / Glutathione synthase, alpha-helical / Glutathione synthase, substrate-binding domain superfamily / Glutathione synthase / Eukaryotic glutathione synthase, ATP binding domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Fyfe, P.K. / Alphey, M.S. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / : 2010
タイトル: Structure of Trypanosoma Brucei Glutathione Synthetase; Domain and Loop Alterations in the Catalytic Cycle of a Highly Conserved Enzyme.
著者: Fyfe, P.K. / Alphey, M.S. / Hunter, W.N.
履歴
登録2009年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22011年12月7日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE SYNTHETASE
B: GLUTATHIONE SYNTHETASE
C: GLUTATHIONE SYNTHETASE
D: GLUTATHIONE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,82615
ポリマ-248,9244
非ポリマー1,90211
39622
1
C: GLUTATHIONE SYNTHETASE
D: GLUTATHIONE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,4618
ポリマ-124,4622
非ポリマー9996
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5850 Å2
ΔGint-79.4 kcal/mol
Surface area41870 Å2
手法PISA
2
A: GLUTATHIONE SYNTHETASE
B: GLUTATHIONE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,3657
ポリマ-124,4622
非ポリマー9035
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-65.7 kcal/mol
Surface area42120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.590, 125.150, 243.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D
13A
23B
33C
43D
14A
24B
34C
44D

NCSドメイン領域:

Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETGLUGLUAA114 - 125121 - 132
211METMETGLUGLUBB114 - 125121 - 132
311METMETGLUGLUCC114 - 125121 - 132
411METMETGLUGLUDD114 - 125121 - 132
121METMETALAALAAA493 - 506500 - 513
221METMETALAALABB493 - 506500 - 513
321METMETALAALACC493 - 506500 - 513
421METMETALAALADD493 - 506500 - 513
131LEULEUPROPROAA520 - 533527 - 540
231LEULEUPROPROBB520 - 533527 - 540
331LEULEUPROPROCC520 - 533527 - 540
431LEULEUPROPRODD520 - 533527 - 540
141GLYGLYARGARGAA52 - 7359 - 80
241GLYGLYARGARGBB52 - 7359 - 80
341GLYGLYARGARGCC52 - 7359 - 80
441GLYGLYARGARGDD52 - 7359 - 80
112LEULEULYSLYSAA154 - 174161 - 181
212LEULEULYSLYSBB154 - 174161 - 181
312LEULEULYSLYSCC154 - 174161 - 181
412LEULEULYSLYSDD154 - 174161 - 181
113SERSERGLNGLNAA203 - 221210 - 228
213SERSERGLNGLNBB203 - 221210 - 228
313SERSERGLNGLNCC203 - 221210 - 228
413SERSERGLNGLNDD203 - 221210 - 228
114VALVALILEILEAA396 - 471403 - 478
214VALVALILEILEBB396 - 471403 - 478
314VALVALILEILECC396 - 471403 - 478
414VALVALILEILEDD396 - 471403 - 478

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE SYNTHETASE


分子量: 62231.035 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: Q57UN0, glutathione synthase
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N3O6S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→39.5 Å / Num. obs: 49689 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 77.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3.15→3.32 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0097精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M0W
解像度: 3.15→39.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / SU B: 48.843 / SU ML: 0.395 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.512 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27671 2483 5 %RANDOM
Rwork0.20258 ---
obs0.2063 47141 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.247 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.91 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3----3.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→39.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15545 0 115 22 15682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02215980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210790
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.96721656
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.917326263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.32451976
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.06923.766709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.521152681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.51615114
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.22453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02117681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4261.59929
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0611.54035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.816215985
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.03436051
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8434.55671
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A822medium positional0.350.5
14D822medium positional0.360.5
13C822medium positional0.430.5
12B822medium positional0.350.5
21A287medium positional0.490.5
24D287medium positional0.30.5
23C287medium positional0.410.5
22B287medium positional0.350.5
31A233medium positional0.550.5
34D233medium positional0.340.5
33C233medium positional0.470.5
32B233medium positional0.330.5
41A346medium positional0.970.5
44D346medium positional0.80.5
43C346medium positional0.990.5
42B346medium positional0.730.5
11A822medium thermal0.412
14D822medium thermal0.352
13C822medium thermal0.392
12B822medium thermal0.382
21A287medium thermal0.412
24D287medium thermal0.412
23C287medium thermal0.382
22B287medium thermal0.362
31A233medium thermal0.542
34D233medium thermal0.442
33C233medium thermal0.982
32B233medium thermal0.52
41A346medium thermal0.222
44D346medium thermal0.252
43C346medium thermal0.252
42B346medium thermal0.252
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.231 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 179 -
Rwork0.251 3405 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.12252.42620.87633.99050.31.96320.1603-0.35520.11170.6423-0.07390.0063-0.0593-0.0292-0.08640.32810.0716-0.14250.14230.04180.2489-33.599823.6348-28.9719
22.83050.9144-0.11082.703-0.22533.3817-0.0640.13090.23630.27860.0718-0.1324-0.2090.4939-0.00780.3231-0.071-0.22420.09470.00720.3997-22.491235.8178-35.6836
32.98471.76112.93995.35542.81835.76340.0704-0.3752-0.10181.40720.2198-1.438-0.17940.9597-0.29021.1032-0.0994-0.39110.84290.01650.9157-23.537315.5207-10.5408
46.26786.13-1.26916.835-1.41332.05180.1266-0.25950.67880.43940.13750.4179-0.3065-0.0226-0.26410.48050.0395-0.22460.2226-0.10330.3096-33.528832.2872-27.8334
53.6846-0.6477-1.40332.14030.6862.72620.0964-0.39640.41020.13750.0636-0.0998-0.44680.2436-0.16010.1307-0.0249-0.02680.0643-0.06570.1103-34.6206-5.27756.8136
65.4331-0.9886-1.70391.66060.47722.5073-0.0307-0.1862-0.10110.22330.07880.25520.0002-0.0374-0.04810.0445-0.00120.02160.04420.02270.069-41.5524-12.43834.7605
73.1933-0.25280.0832.7866-0.11174.5630.0621-0.15290.62510.14580.07660.1457-0.7791-0.2781-0.13870.14230.05610.04390.1047-0.03970.2359-50.66020.54654.9797
85.1158-0.5953-0.32652.28320.05463.4148-0.1065-1.10890.91640.68320.1807-0.2289-0.38380.4542-0.07420.2584-0.0077-0.04190.3009-0.18580.2212-33.6271-6.089215.743
92.4075-1.4006-0.26732.41540.12291.31480.27850.41940.094-0.6257-0.2527-0.0373-0.27320.0653-0.02580.22670.0043-0.010.15510.05610.0359-26.9402-18.6938-31.6178
1016.8306-9.9181.54958.7851-0.87882.50440.471-1.4212-1.6276-0.49130.28231.61680.0691-1.0552-0.75330.145-0.0577-0.0730.59950.23560.4713-35.8493-25.0833-23.132
112.7256-0.53540.77912.7006-0.22563.40310.07740.38870.3598-0.4226-0.0969-0.423-0.37050.46680.01940.1193-0.02340.07450.1310.05060.156-9.4812-25.9674-27.4794
123.8551-1.6924-0.25042.43421.39263.39870.44561.13480.4126-1.1988-0.3677-0.2365-0.81770.0543-0.07790.67680.01560.04690.42940.09250.2425-27.8882-18.7307-40.8931
134.15560.94931.46171.26160.49313.28460.15940.6831-0.3148-0.40560.053-0.12790.48760.331-0.21250.44640.0662-0.13710.1799-0.05330.2315-45.263911.9926-68.8819
146.87254.69622.78813.64682.06394.8928-0.38720.65620.5928-0.71050.16070.2475-0.61260.55170.22650.5810.19130.00550.3480.17060.3221-37.617628.2349-66.7549
152.5678-0.40511.19312.4592-0.87226.12490.25490.0412-0.5251-0.380.02880.14741.1403-0.2501-0.28370.359-0.071-0.21930.12-0.0050.3411-56.11145.3709-61.2257
163.28680.56190.85493.2759-0.11945.3328-0.0661.3075-0.7297-1.17140.18-0.3430.4760.8761-0.1140.7227-0.0426-0.0930.7306-0.12370.3969-43.966314.6207-78.1973
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-6 - 184
2X-RAY DIFFRACTION2A185 - 395
3X-RAY DIFFRACTION3A396 - 493
4X-RAY DIFFRACTION4A494 - 555
5X-RAY DIFFRACTION5D-1 - 101
6X-RAY DIFFRACTION6D102 - 234
7X-RAY DIFFRACTION7D247 - 405
8X-RAY DIFFRACTION8D406 - 555
9X-RAY DIFFRACTION9C-1 - 174
10X-RAY DIFFRACTION10C175 - 221
11X-RAY DIFFRACTION11C222 - 403
12X-RAY DIFFRACTION12C404 - 555
13X-RAY DIFFRACTION13B0 - 127
14X-RAY DIFFRACTION14B138 - 186
15X-RAY DIFFRACTION15B187 - 391
16X-RAY DIFFRACTION16B392 - 555

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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