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- PDB-2wfk: Calcium bound LipL32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wfk
タイトルCalcium bound LipL32
要素LIPL32
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / FIBRONECTIN / LIPOPROTEIN / CALCIUM BINDING / EXTRACELLULAR MATRIX OUTER MEMBRANE PROTEIN / CA2+-BOUND
機能・相同性Surface lipoprotein of Spirochaetales order / Surface lipoprotein of Spirochaetales order / metal ion binding / LipL32
機能・相同性情報
生物種LEPTOSPIRA SANTAROSAI SEROVAR SHERMANI (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tung, J.-Y. / Yang, C.-W. / Sun, Y.-J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Calcium Binds to Lipl32, a Lipoprotein from Pathogenic Leptospira, and Modulates Fibronectin Binding.
著者: Tung, J.-Y. / Yang, C.-W. / Chou, S. / Lin, C. / Sun, Y.-J.
履歴
登録2009年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPL32
B: LIPL32
C: LIPL32
D: LIPL32
E: LIPL32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,17010
ポリマ－143,9705
非ポリマー2005
水9,512528
1
A: LIPL32
B: LIPL32
C: LIPL32
D: LIPL32
E: LIPL32
ヘテロ分子

A: LIPL32
B: LIPL32
C: LIPL32
D: LIPL32
E: LIPL32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,34020
ポリマ－287,94010
非ポリマー40110
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area27770 Å2
ΔGint-167.3 kcal/mol
Surface area96080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.905, 121.905, 206.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
LIPL32


分子量: 28793.953 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 20-266 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEPTOSPIRA SANTAROSAI SEROVAR SHERMANI (バクテリア)
プラスミド: PRSETC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYS / 参照: UniProt: Q6S9S1
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 528 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 % / 解説: NONE
結晶化詳細: TACSIMATE, PH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 69717 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 44.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 47.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→27.259 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.81 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED REGIONS WERE MISSING FROM RESIUDE (B PRO 168 TO B THR 182), (C ILE 167 TO C ASN 179), (D ILE 165 TO D ILE 180)
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2618 3466 5.1 %
Rwork0.2189 --
obs0.221 68593 98.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.328 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3425 Å20 Å20 Å2
2--2.3425 Å2-0 Å2
3----4.6851 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→27.259 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9335 0 5 528 9868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049569
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90312983
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.33550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571411
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031680
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.33150.33871290.26962492X-RAY DIFFRACTION96
2.3315-2.36480.3371390.26492526X-RAY DIFFRACTION97
2.3648-2.40010.31011080.25062573X-RAY DIFFRACTION98
2.4001-2.43750.31991470.25042555X-RAY DIFFRACTION98
2.4375-2.47750.25411510.23992528X-RAY DIFFRACTION98
2.4775-2.52020.29711410.24242532X-RAY DIFFRACTION98
2.5202-2.5660.33371180.24912591X-RAY DIFFRACTION98
2.566-2.61530.31381380.2582594X-RAY DIFFRACTION99
2.6153-2.66860.31451340.25322562X-RAY DIFFRACTION98
2.6686-2.72660.29961280.26052564X-RAY DIFFRACTION98
2.7266-2.790.29131330.2572579X-RAY DIFFRACTION98
2.79-2.85970.32451350.26482613X-RAY DIFFRACTION99
2.8597-2.93690.30181510.25822561X-RAY DIFFRACTION99
2.9369-3.02320.27421300.24142624X-RAY DIFFRACTION99
3.0232-3.12060.26191530.22682585X-RAY DIFFRACTION99
3.1206-3.2320.28251460.21452612X-RAY DIFFRACTION99
3.232-3.36120.23871470.20632615X-RAY DIFFRACTION99
3.3612-3.51390.23891460.20462630X-RAY DIFFRACTION99
3.5139-3.69870.22451500.20742501X-RAY DIFFRACTION94
3.6987-3.92980.2561450.20682630X-RAY DIFFRACTION99
3.9298-4.23220.2481410.20162640X-RAY DIFFRACTION99
4.2322-4.65620.21051370.18692682X-RAY DIFFRACTION100
4.6562-5.32560.22711450.18562720X-RAY DIFFRACTION100
5.3256-6.69320.23521330.21312760X-RAY DIFFRACTION100
6.6932-27.26070.2481410.20012858X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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