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- PDB-2wa8: Structural basis of N-end rule substrate recognition in Escherich... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wa8
タイトルStructural basis of N-end rule substrate recognition in Escherichia coli by the ClpAP adaptor protein ClpS - The Phe peptide structure
要素
  • ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS
  • N-END RULE PEPTIDE
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / N-END RULE / PHE PEPTIDE / CLPS / CLPA / CLPP / PEPTIDE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / response to heat / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Schuenemann, V.J. / Kralik, S.M. / Albrecht, R. / Spall, S.K. / Truscott, K.N. / Dougan, D.A. / Zeth, K.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis of N-End Rule Substrate Recognition in Escherichia Coli by the Clpap Adaptor Protein Clps.
著者: Schuenemann, V.J. / Kralik, S.M. / Albrecht, R. / Spall, S.K. / Truscott, K.N. / Dougan, D.A. / Zeth, K.
履歴
登録2009年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS
B: N-END RULE PEPTIDE
C: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS
D: N-END RULE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1114
ポリマ－27,1114
非ポリマー00
水1,63991
1
A: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS
B: N-END RULE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5562
ポリマ－13,5562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-12.5 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PQS
2
C: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS
D: N-END RULE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5562
ポリマ－13,5562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area9390 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.223, 58.405, 56.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 30 - 90 / Label seq-ID: 30 - 90

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CC

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE ADAPTER PROTEIN CLPS / CLPS - PHE-PEPTIDE COMPLEX


分子量: 12340.212 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLPS PROTEIN FROM E. COLI AND N-END RULE PEPTIDE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(GOLD) / 参照: UniProt: P0A8Q6
#2: タンパク質・ペプチド N-END RULE PEPTIDE


分子量: 1215.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. obs: 10728 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 90.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.385 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 747 7 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.228 9909 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20 Å20.16 Å2
2--2.02 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1660 0 0 91 1751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221692
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5421.9672284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9325203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.62324.8179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.1215303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.084157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2880.2844
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3340.21189
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.282
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3160.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.921.51033
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.32321666
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.2583659
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.4174.5618
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A244medium positional0.020.5
2C244medium positional0.020.5
1A239loose positional0.035
2C239loose positional0.035
1A244medium thermal0.952
2C244medium thermal0.952
1A239loose thermal1.1110
2C239loose thermal1.1110
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 54
Rwork0.26 716

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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