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- PDB-2w2l: Crystal structure of the holo forms of Rhodotorula graminis D- ma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2l
タイトルCrystal structure of the holo forms of Rhodotorula graminis D- mandelate dehydrogenase at 2.5A.
要素(D-MANDELATE DEHYDROGENASE) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / MANDELATE DEHYDROGENASE / 2-HYDROXYACID DEHYDROGENASE OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / D-mandelate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOTORULA GRAMINIS (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Vachieri, S.G. / Cole, A.R. / Bagneris, C. / Baker, D.P. / Fewson, C.A. / Basak, A.K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Apo and Holo Forms of Rhodotorula Graminis D(-)-Mandelate Dehydrogenase
著者: Vachieri, S.G. / Cole, A.R. / Bagneris, C. / Baker, D.P. / Fewson, C.A. / Basak, A.K.
履歴
登録2008年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
B: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
C: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
D: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,02712
ポリマ－151,9894
非ポリマー3,0388
水8,845491
1
A: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
D: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5146
ポリマ－75,9952
非ポリマー1,5194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-76.69 kcal/mol
Surface area26810 Å2
手法PISA
2
B: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
C: D-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5146
ポリマ－75,9952
非ポリマー1,5194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8250 Å2
ΔGint-84.13 kcal/mol
Surface area26510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.098, 110.154, 79.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 D-MANDELATE DEHYDROGENASE


分子量: 37997.266 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN IS BIOLOGICALY ACTIVE AND CRYSTALLIZES AS A DIMER
由来: (組換発現) RHODOTORULA GRAMINIS (菌類) / 株: KGX39 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q7LLW9
#2: タンパク質 D-MANDELATE DEHYDROGENASE


分子量: 37997.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN IS BIOLOGICALY ACTIVE AND CRYSTALLIZES AS A DIMER
由来: (組換発現) RHODOTORULA GRAMINIS (菌類) / 株: KGX39 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q7LLW9
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細IMPORTANT SEQUENCE DISCREPANCIES EXISTED WITH THE UNIPROT ENTRY. THE AUTHOR OF THE ENTRY HAS BEEN ...IMPORTANT SEQUENCE DISCREPANCIES EXISTED WITH THE UNIPROT ENTRY. THE AUTHOR OF THE ENTRY HAS BEEN INFORMED AND IS IN THE PROCESS OF UPDATING THE ENTRY. THE ORIGINAL ENTRY IN THE DATABANK SPECIFIED STARTING FROM RESIDUE 337 UNTIL LAST RESIDUE, THE FOLLOWING SEQUENCE VRLCPNSLRPAFRAY, INSTEAD THE STRUCTURE SHOWS THE FOLLOWING SEQUENCE PAGKVFAPSS. THIS INFORMATION OBTAINED FROM THE STRUCTURE WAS COMPARED WITH THE GENE GENOMIC SEQUENCE AND PROVED THAT THE INITIAL INTRON AND EXON ASSIGNMENT WAS INCORRECT. THE SEQUENCE INFERED FROM THE WILD TYPE D-MANDELATE DEHYDROGENASE STRUCTURE WAS USED TO PRODUCE THE RECOMBINANT PROTEIN IN E.COLI

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE PH 6.0, 42% SATURATED AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.28 Å / Num. obs: 59123 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MX3

1mx3


解像度: 2.5→48.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU B: 9.717 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.303 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. MET 1 B AND MET 1 C WERE NOT MODELLED DUE TO DISORDERED DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 3021 5.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.186 56176 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20.01 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10626 0 196 491 11313
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02210975
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8551.98314922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.56751378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.6223.476466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.934151750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1451574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.21685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.028258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.25306
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.27416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2650.2637
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8181.57044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.421210936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.21934415
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4554.53985
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.377 180
Rwork0.239 4202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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