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万見
- PDB-2w1o: NMR structure of dimerization domain of human ribosomal protein P2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w1o
タイトルNMR structure of dimerization domain of human ribosomal protein P2
要素60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2
キーワードTRANSLATION / RIBOSOMAL PROTEIN / RIBONUCLEOPROTEIN / RIBOSOME / DIMERIZATION / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational elongation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit ...cytoplasmic translational elongation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / translation / focal adhesion / extracellular exosome / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #1410 / Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein P2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / ARIA
データ登録者Lee, K.M. / Chan, D.S. / Sze, K.H. / Zhu, G. / Shaw, P.C. / Wong, K.B.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Solution Structure of the Dimerization Domain of Ribosomal Protein P2 Provides Insights for the Structural Organization of Eukaryotic Stalk.
著者: Lee, K.M. / Yu, C.W. / Chan, D.S. / Chiu, T.Y. / Zhu, G. / Sze, K.H. / Shaw, P.C. / Wong, K.B.
履歴
登録2008年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2
B: 60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4142
ポリマ－14,4142
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area6990 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #7

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要素

#1: タンパク質 60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-44 / HUMAN RIBOSOME PROTEIN P2


分子量: 7207.184 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-69 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET3D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P05387
配列の詳細THE SUBMITTED SEQUENCE CONTAINS THE N-TERMINAL DIMERIZATION DOMAIN (RESIDUE 1-69) OF HUMAN P2, AND ...THE SUBMITTED SEQUENCE CONTAINS THE N-TERMINAL DIMERIZATION DOMAIN (RESIDUE 1-69) OF HUMAN P2, AND AN EXTRA N-TERMINAL ALA RESIDUE AS A CLONING ARTEFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
131TOCSY
NMR実験の詳細Text: NONE

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試料調製

詳細内容: 90% WATER / 10% D2O
試料状態イオン強度: 200MM SODIUM SULFATE / pH: 7.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE -KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ RICE,SIMONSON,WARREN精密化
NMRView構造決定
精密化手法: ARIA / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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