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- PDB-2vyr: Structure of human MDM4 N-terminal domain bound to a single domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vyr
タイトルStructure of human MDM4 N-terminal domain bound to a single domain antibody
要素
  • HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
  • MDM4 PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / NUCLEUS / HUMAN MDM4 / ZINC-FINGER
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum development / heart valve development / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum development / transcription repressor complex / Stabilization of p53 / Oncogene Induced Senescence / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation ...atrial septum development / heart valve development / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum development / transcription repressor complex / Stabilization of p53 / Oncogene Induced Senescence / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / negative regulation of protein catabolic process / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein stabilization / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yu, G.W. / Vaysburd, M. / Allen, M.D. / Settanni, G. / Fersht, A.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure of Human Mdm4 N-Terminal Domain Bound to a Single-Domain Antibody.
著者: Yu, G.W. / Vaysburd, M. / Allen, M.D. / Settanni, G. / Fersht, A.R.
履歴
登録2008年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MDM4 PROTEIN
B: MDM4 PROTEIN
C: MDM4 PROTEIN
D: MDM4 PROTEIN
E: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
F: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
G: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
H: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
I: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
J: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
K: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
L: HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,94416
ポリマ－181,56012
非ポリマー3844
水13,547752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-298.1 kcal/mol
Surface area82640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.823, 115.200, 99.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
MDM4 PROTEIN / P53-BINDING PROTEIN MDM4 / MDM2-LIKE P53-BINDING PROTEIN / PROTEIN MDMX / DOUBLE MINUTE 4 PROTEIN / HUMAN MDM4


分子量: 11306.168 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 16-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O15151
#2: 抗体
HUMAN SINGLE DOMAIN ANTIBODY


分子量: 17041.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: NON-BIOLOGICAL SEQUENCE, OBTAINED BY SELECTION / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 752 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
解説: STRUCTURE WAS INITIALLY SOLVED USING MAD ON A SE- MET COMPLEX CONTAINING LABELLED MDMX. THE NATIVE STRUCTURE WAS SUBSEQUENTLY DETERMINED BY MOLECULAR REPLACEMENT
結晶化pH: 7
詳細: SE-MET: 20% PEG 3350, 0.2 M MGCL2, 1MM TRIS PH 7.0, 5MM B-ME, PROTEIN 10MG/ML. NATIVE: 1.6M AMMONIUM SULPHATE, 0.5M LITHIUM CHLORIDE, 1MM TRIS, PH 7.0, 5MM B-ME, PROTEIN 10MG/ML

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.954
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 116657 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル最高解像度: 2 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
PHASER位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2→25 Å / SU ML: 0.32 / 位相誤差: 23.59 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 5655 5 %
Rwork0.207 --
obs-106975 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.385 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10471 0 20 752 11243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00610768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95914565
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8763781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041851
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02270.25133400.23177115X-RAY DIFFRACTION98
2.0227-2.04650.28293840.23137171X-RAY DIFFRACTION98
2.0465-2.07150.28513450.23147164X-RAY DIFFRACTION98
2.0715-2.09770.27183690.22597157X-RAY DIFFRACTION98
2.0977-2.12530.27843970.22187147X-RAY DIFFRACTION98
2.1253-2.15440.27034100.21887133X-RAY DIFFRACTION98
2.1544-2.18510.28673580.22517204X-RAY DIFFRACTION98
2.1851-2.21770.28724220.21377198X-RAY DIFFRACTION98
2.2177-2.25230.24524020.20817103X-RAY DIFFRACTION98
2.2523-2.28920.25554280.20617152X-RAY DIFFRACTION98
2.2892-2.32870.27823780.21557109X-RAY DIFFRACTION98
2.3287-2.3710.28864110.21847243X-RAY DIFFRACTION98
2.371-2.41660.30463670.22297285X-RAY DIFFRACTION98
2.4166-2.46590.26933890.21657062X-RAY DIFFRACTION98
2.4659-2.51940.24043890.20737167X-RAY DIFFRACTION98
2.5194-2.5780.27993640.20757257X-RAY DIFFRACTION98
2.578-2.64240.26853880.21757120X-RAY DIFFRACTION98
2.6424-2.71370.23523800.20077134X-RAY DIFFRACTION98
2.7137-2.79350.25763620.20597230X-RAY DIFFRACTION98
2.7935-2.88350.26433960.21287097X-RAY DIFFRACTION98
2.8835-2.98640.28134190.22087207X-RAY DIFFRACTION98
2.9864-3.10580.23563160.21077211X-RAY DIFFRACTION98
3.1058-3.24680.26263890.20697092X-RAY DIFFRACTION98
3.2468-3.41760.23613220.19917201X-RAY DIFFRACTION98
3.4176-3.63110.2083700.19547158X-RAY DIFFRACTION98
3.6311-3.91050.22963340.1917175X-RAY DIFFRACTION98
3.9105-4.30230.20294060.18247103X-RAY DIFFRACTION97
4.3023-4.92070.20713690.17247009X-RAY DIFFRACTION96
4.9207-6.18390.21513520.19346728X-RAY DIFFRACTION92
6.1839-24.95830.22173540.18826817X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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