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万見
- PDB-2vw9: Single stranded DNA binding protein complex from Helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vw9
タイトルSingle stranded DNA binding protein complex from Helicobacter pylori
要素
  • POLY-DT
  • SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA REPLICATION / SINGLE-STRANDED DNA / SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / OLIGONUCLEOTIDE/OLIGOSACCHARIDE BINDING FOLD / HELICOBACTER PYLORI / OB-FOLD / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoid / enzyme activator activity / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / DNA repair
類似検索 - 分子機能
Single-stranded DNA-binding protein / Single-strand binding protein family / Single-strand binding (SSB) domain profile. / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Single-stranded DNA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chan, K.-W. / Wang, C.-H. / Lee, Y.-J. / Sun, Y.-J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Single-Stranded DNA-Binding Protein Complex from Helicobacter Pylori Suggests an Ssdna-Binding Surface.
著者: Chan, K.-W. / Lee, Y.-J. / Wang, C.-H. / Huang, H. / Sun, Y.-J.
履歴
登録2008年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA", "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA", "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
B: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
C: POLY-DT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5403
ポリマ－40,5403
非ポリマー00
水2,882160
1
A: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
B: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
C: POLY-DT

A: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
B: SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN
C: POLY-DT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0796
ポリマ－81,0796
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-68.3 kcal/mol
Surface area31170 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.562, 75.562, 117.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / SSB / HELIX-DESTABILIZING PROTEIN


分子量: 14968.873 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-134 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌) / 株: 26695 / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: O25841
#2: DNA鎖 POLY-DT


分子量: 10601.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化詳細: SODIUM CITRATE BUFFER PH5.5, 1.0 M LI2SO4 AND 0.5 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 17468 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 51.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EYG

1eyg


解像度: 2.3→25.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 42178.93 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED MISSING REGIONS CHAIN A RESIDUES 1109-1134 CHAIN B RESIDUES 2106-2134 SSDNA 6, 10-13, 17, 27-29, 34-35 FOLLOW RESIDUES ARE REPLACED TO ALA CHAIN A K1038, K1039, K1108 ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED MISSING REGIONS CHAIN A RESIDUES 1109-1134 CHAIN B RESIDUES 2106-2134 SSDNA 6, 10-13, 17, 27-29, 34-35 FOLLOW RESIDUES ARE REPLACED TO ALA CHAIN A K1038, K1039, K1108 CHAIN B K2038, K2039, D2041
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 784 4.9 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 15951 89.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.1119 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.28 Å20 Å20 Å2
2--3.28 Å20 Å2
3----6.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1647 465 0 160 2272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d32.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.57
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 100 4.5 %
Rwork0.241 2119 -
obs--76.3 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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