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- PDB-2vvm: The structure of MAO-N-D5, a variant of monoamine oxidase from As... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vvm
タイトルThe structure of MAO-N-D5, a variant of monoamine oxidase from Aspergillus niger.
要素MONOAMINE OXIDASE N
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOAMINE OXIDASE / ASPERGILLUS NIGER / FAD / PEROXISOME / FLAVOPROTEIN / ENANTIOSELECTIVITY / DIRECTED EVOLUTION VARIANT
機能・相同性
機能・相同性情報


monoamine oxidase / monoamine oxidase activity / peroxisome
類似検索 - 分子機能
: / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...: / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PROLINE / Monoamine oxidase N
類似検索 - 構成要素
生物種ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Atkin, K.E. / Hart, S. / Turkenburg, J.P. / Brzozowski, A.M. / Grogan, G.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The Structure of Monoamine Oxidase from Aspergillus Niger Provides a Molecular Context for Improvements in Activity Obtained by Directed Evolution.
著者: Atkin, K.E. / Reiss, R. / Koehler, V. / Bailey, K.R. / Hart, S. / Turkenburg, J.P. / Turner, N.J. / Brzozowski, A.M. / Grogan, G.J.
履歴
登録2008年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MONOAMINE OXIDASE N
B: MONOAMINE OXIDASE N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,32512
ポリマ－111,1512
非ポリマー2,17410
水12,701705
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-11.9 kcal/mol
Surface area37650 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.419, 107.419, 235.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 MONOAMINE OXIDASE N / MONOAMINE OXIDASE / MAO-N


分子量: 55575.453 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE COFACTOR / 由来: (組換発現) ASPERGILLUS NIGER (黒麹菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA 2 DE3 / 参照: UniProt: P46882, monoamine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 705 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 246 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 336 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 246 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 336 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 384 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 385 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 246 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 336 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 384 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 385 TO SER
配列の詳細SEQUENCE DISCREPANCIES BETWEEN UNIPROT AND STRUCTURE SEQUENCE AT A300V, L304V AND R450G

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.2 % / 解説: DATA ORIGINALLY COLLECTED AS HEAVY ATOM SOAK
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG 3350, 0.2M PROLINE, 0.1M HEPES PH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月20日 / 詳細: TORODIAL FOCUSING MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 66613 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 17.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0065精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SELENOMET STRUCTURE OF MONOAMINE OXIDASE

解像度: 1.85→97.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.502 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 32-39 DISORDERED AND OMITTED FROM STRUCTURE. DISORDERED SIDECHAINS SET AS ZERO OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 5893 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.182 111736 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→97.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7564 0 146 705 8415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0217899
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.94310728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6075973
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.05822.818362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.762151204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6961562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216102
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4241.54771
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81227659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32233128
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0884.53060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.313 422
Rwork0.287 7974

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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