[日本語] English
万見
- PDB-2vsw: The structure of the rhodanese domain of the human dual specifici... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vsw
タイトルThe structure of the rhodanese domain of the human dual specificity phosphatase 16
要素DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16
キーワードHYDROLASE / NUCLEUS / CASP8
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / Suppression of autophagy / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein carrier chaperone / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity ...protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / Suppression of autophagy / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein carrier chaperone / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / Signaling by MAPK mutants / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RAF-independent MAPK1/3 activation / JUN kinase binding / dephosphorylation / mitogen-activated protein kinase binding / mitogen-activated protein kinase p38 binding / protein-serine/threonine phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / Negative regulation of MAPK pathway / cytoplasmic vesicle / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 16
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Murray, J.W. / Barr, A. / Pike, A.C.W. / Elkins, J. / Phillips, C. / Wang, J. / Savitsky, P. / Roos, A. / Bishop, S. / Wickstroem, M. ...Murray, J.W. / Barr, A. / Pike, A.C.W. / Elkins, J. / Phillips, C. / Wang, J. / Savitsky, P. / Roos, A. / Bishop, S. / Wickstroem, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Burgess-Brown, N. / Pantic, N. / Bray, J. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of the Rhodanese Domain of the Human Dual Specifity Phosphatase 16
著者: Murray, J.W. / Barr, A. / Pike, A.C.W. / Elkins, J. / Phillips, C. / Wang, J. / Salah, E. / Niesen, F. / Savitsky, P. / Roos, A. / Bishop, S. / Wickstroem, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / ...著者: Murray, J.W. / Barr, A. / Pike, A.C.W. / Elkins, J. / Phillips, C. / Wang, J. / Salah, E. / Niesen, F. / Savitsky, P. / Roos, A. / Bishop, S. / Wickstroem, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Burgess-Brown, N. / Pantic, N. / Bray, J. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Knapp, S.
履歴
登録2008年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1492
ポリマ－34,1492
非ポリマー00
水1,63991
1
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16

A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2994
ポリマ－68,2994
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5550 Å2
ΔGint-39.7 kcal/mol
Surface area28720 Å2
手法PQS
2
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16

A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1492
ポリマ－34,1492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-10.6 kcal/mol
Surface area15550 Å2
手法PQS
3
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16

B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1492
ポリマ－34,1492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-10.2 kcal/mol
Surface area15590 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.451, 69.128, 61.017
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2003-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.02783, -0.9996, -0.008519), (-0.9996, 0.02778, 0.006586), (-0.006346, 0.008699, -0.9999)
ベクター: -0.0232, 0.09575, -31.1)

-
要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 16 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE PHOSPHATASE 7 / MAP KINASE PHOSPHATASE 7 / MKP-7 / DUSP16


分子量: 17074.695 Da / 分子数: 2 / 断片: RHODANESE DOMAIN, RESIDUES 5-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-PRARE2 / 参照: UniProt: Q9BY84
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M NANO3, 0.1 M BIS-TRIS-PROPANE PH 8.5, 20% PEG 3350.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9828
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9828 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -K,H,L / Fraction: 0.207
反射解像度: 2.2→49.22 Å / Num. obs: 15465 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.09 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 4.94
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5.11 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OUC

2ouc


解像度: 2.2→38.37 Å / 位相誤差: 26.71 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: DATA ARE PSEUDOMEROHEDRALLY TWINNED. REFINED AGAINST A TWIN TARGET IN PHENIX.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 774 5.15 %
Rwork0.169 --
obs0.172 15036 95.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.68 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2216 Å20 Å20 Å2
2--6.128 Å20 Å2
3----7.8775 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 0 91 2123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042055
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8132775
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.686745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2002-2.30030.3255800.27481694X-RAY DIFFRACTION98
2.3003-2.42150.2876920.24931729X-RAY DIFFRACTION98
2.4215-2.57320.2642990.22441745X-RAY DIFFRACTION98
2.5732-2.77190.2896870.23041778X-RAY DIFFRACTION98
2.7719-3.05070.26021060.20051791X-RAY DIFFRACTION98
3.0507-3.49190.2458720.16921829X-RAY DIFFRACTION98
3.4919-4.39840.17541030.12241842X-RAY DIFFRACTION98
4.3984-38.37270.20261060.13151883X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7015-0.3881-0.52970.4280.11130.4225-0.18050.3644-0.0425-0.3215-0.00380.1246-0.2081-0.27940.16170.3054-0.0538-0.08620.36910.0120.1541-13.69741.5639-31.8908
21.8708-1.79731.21250.9207-0.83221.9346-0.4102-0.30060.48690.17640.0770.106-0.3794-0.75090.34850.45950.1916-0.15440.4422-0.02190.455-14.843916.3858-23.813
31.7820.1176-0.23111.14230.4077-2.3723-0.38630.55410.0841-0.61750.33340.17280.00280.02320.00170.4649-0.1338-0.08770.34060.02470.1435-9.01365.2708-32.5221
41.0874-0.5361-0.16820.6572-0.22351.1958-0.06440.00530.2870.139-0.0509-0.2155-0.24410.05120.1260.1911-0.0169-0.03610.1593-0.01890.2636-0.972213.73040.8492
52.8118-0.9518-1.02950.7878-0.2190.75560.11790.3335-0.08170.1718-0.02640.2397-0.2512-0.3362-0.11060.20440.0911-0.01340.196-0.05540.3749-16.079515.1114-6.9814
60.7862-0.41110.14441.4616-0.08730.7542-0.08280.03710.03390.1942-0.00170.2156-0.05780.090.05760.203-0.00680.03590.2073-0.03570.192-5.05189.06781.5536
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN B AND RESID 5:48
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 49:78
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND RESID 79:138
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 5:48
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 49:78
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESID 79:138

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る