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万見
- PDB-2vou: Structure of 2,6-dihydroxypyridine-3-hydroxylase from Arthrobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vou
タイトルStructure of 2,6-dihydroxypyridine-3-hydroxylase from Arthrobacter nicotinovorans
要素2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / AROMATIC HYDROXYLASE / NICOTINE DEGRADATION / FLAVIN MONO-OXYGENASE / FAD-DEPENDENT HYDROXYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


2,6-dihydroxypyridine 3-monooxygenase / 2,6-dihydroxypyridine 3-monooxygenase activity / nicotine catabolic process / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 - #60 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 2,6-dihydroxypyridine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Treiber, N. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structure of 2,6-Dihydroxypyridine 3-Hydroxylase from a Nicotine-Degrading Pathway.
著者: Treiber, N. / Schulz, G.E.
履歴
登録2008年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
B: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
C: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,09812
ポリマ－130,2883
非ポリマー2,8109
水6,972387
1
A: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子

A: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7328
ポリマ－86,8592
非ポリマー1,8736
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area1960 Å2
ΔGint-3.9 kcal/mol
Surface area38740 Å2
手法PISA
2
B: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
C: 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7328
ポリマ－86,8592
非ポリマー1,8736
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area37140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.960, 185.960, 104.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.5075, -0.79698, 0.32751), (-0.79748, 0.29051, -0.5288), (0.3263, -0.52955, -0.78301)
ベクター: 150.55136, 138.27512, 110.59136)

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要素

#1: タンパク質 2,6-DIHYDROXYPYRIDINE HYDROXYLASE / 2 / 6-DIHYDROXYPYRIDINE-3-HYDROXYLASE / DHPH


分子量: 43429.449 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q93NG3, 2,6-dihydroxypyridine 3-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 323 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 323 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 323 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 323 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 323 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.6
詳細: 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.6, 15% (W/V) PEG 8000, 200 MM MAGNESIUM ACETATE, 20% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0008
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 64088 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 66.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.6→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→27.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 18.65 / SU ML: 0.202 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.318 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 3205 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.186 60887 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.98 Å2-1.49 Å20 Å2
2---2.98 Å20 Å2
3---4.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→27.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9014 0 189 387 9590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0219429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.97412858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20951164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.6623.481428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.143151416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6781569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.24360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.26513
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1310.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5581.55894
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93329302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.52334129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5154.53556
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.377 233
Rwork0.339 4439
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.62-1.1787-0.80821.22720.5451.80470.44040.40720.3094-0.4829-0.2522-0.0693-0.1628-0.2381-0.1882-0.210.174-0.0068-0.29110.123-0.22436.738597.220938.8299
22.38950.19910.26832.1922-0.47271.64-0.2504-0.45090.17190.6189-0.1396-0.4535-0.52120.24860.390.14650.194-0.1975-0.11490.0759-0.138923.4782141.556445.8678
32.06510.54390.30422.5571-0.1571.7177-0.14930.3414-0.0617-0.7694-0.2394-1.08740.06740.52940.38870.14850.30620.40470.11430.26060.370740.8839136.43747.3697
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 394
2X-RAY DIFFRACTION1A1395
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 388
4X-RAY DIFFRACTION2B1389
5X-RAY DIFFRACTION3C2 - 388
6X-RAY DIFFRACTION3C1389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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