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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vik | ||||||
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タイトル | REFINED STRUCTURE OF THE ACTIN-SEVERING DOMAIN VILLIN 14T, DETERMINED BY SOLUTION NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE | ||||||
要素 | VILLIN 14T | ||||||
キーワード | ACTIN-BINDING PROTEIN / CAPPING PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN / CYTOSKELETAL PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / actin filament capping / actin filament depolymerization ...regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell migration / actin filament bundle / microvillus / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ruffle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / actin filament polymerization / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | 溶液NMR / distance geometry | ||||||
データ登録者 | Markus, M.A. / Matsudaira, P. / Wagner, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997 タイトル: Refined structure of villin 14T and a detailed comparison with other actin-severing domains. 著者: Markus, M.A. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996 タイトル: Local Mobility within Villin 14T Probed Via Heteronuclear Relaxation Measurements and a Reduced Spectral Density Mapping 著者: Markus, M.A. / Dayie, K.T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994 タイトル: Solution Structure of Villin 14T, a Domain Conserved Among Actin-Severing Proteins 著者: Markus, M.A. / Nakayama, T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #3: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1994 タイトル: 1H, 15N, 13C and 13Co Resonance Assignments and Secondary Structure of Villin 14T, a Domain Conserved Among Actin-Severing Proteins 著者: Markus, M.A. / Nakayama, T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2vik.cif.gz | 56.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2vik.ent.gz | 40.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2vik.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2vik_validation.pdf.gz | 337.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2vik_full_validation.pdf.gz | 354.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2vik_validation.xml.gz | 6.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2vik_validation.cif.gz | 8.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vi/2vik ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vi/2vik | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14174.928 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 126 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EPITHELIAL CELLS / 細胞株: BL21 / 遺伝子: T7 / 器官: INTESTINE / プラスミド: PAED4, BASED ON T7 PROMOTER / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): T7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P02640 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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-試料調製
試料状態 | pH: 4.15 / 温度: 298 K |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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-解析
ソフトウェア |
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NMR software |
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精密化 | 手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: NOE VIOLATIONS < 0.5 A DIHEDRAL VIOL < 5 DEGREES 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1 |