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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vik | ||||||
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| タイトル | REFINED STRUCTURE OF THE ACTIN-SEVERING DOMAIN VILLIN 14T, DETERMINED BY SOLUTION NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE | ||||||
要素 | VILLIN 14T | ||||||
キーワード | ACTIN-BINDING PROTEIN / CAPPING PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN / CYTOSKELETAL PROTEIN | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization ...regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / actin filament bundle / microvillus / positive regulation of epithelial cell migration / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 溶液NMR / distance geometry | ||||||
データ登録者 | Markus, M.A. / Matsudaira, P. / Wagner, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997タイトル: Refined structure of villin 14T and a detailed comparison with other actin-severing domains. 著者: Markus, M.A. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996タイトル: Local Mobility within Villin 14T Probed Via Heteronuclear Relaxation Measurements and a Reduced Spectral Density Mapping 著者: Markus, M.A. / Dayie, K.T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994タイトル: Solution Structure of Villin 14T, a Domain Conserved Among Actin-Severing Proteins 著者: Markus, M.A. / Nakayama, T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. #3: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1994タイトル: 1H, 15N, 13C and 13Co Resonance Assignments and Secondary Structure of Villin 14T, a Domain Conserved Among Actin-Severing Proteins 著者: Markus, M.A. / Nakayama, T. / Matsudaira, P. / Wagner, G. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 2vik.cif.gz | 56.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb2vik.ent.gz | 40.6 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 2vik.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 2vik_validation.pdf.gz | 337.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 2vik_full_validation.pdf.gz | 354.8 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 2vik_validation.xml.gz | 6.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 2vik_validation.cif.gz | 8.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vi/2vik ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vi/2vik | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| NMR アンサンブル |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 14174.928 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 126 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 溶液NMR |
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試料調製
| 試料状態 | pH: 4.15 / 温度: 298 K |
|---|---|
| 結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
| NMRスペクトロメーター |
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解析
| ソフトウェア |
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| NMR software |
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| 精密化 | 手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||
| NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: NOE VIOLATIONS < 0.5 A DIHEDRAL VIOL < 5 DEGREES 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1 |
ムービー
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引用










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