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- PDB-2v6x: Stractural insight into the interaction between ESCRT-III and Vps4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v6x
タイトルStractural insight into the interaction between ESCRT-III and Vps4
要素
  • DOA4-INDEPENDENT DEGRADATION PROTEIN 4
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
キーワードPROTEIN TRANSPORT / VACUOLE / ENDOSOME / TRANSPORT / ESCRT-III / MVB / VPS2 / VPS4 / SKD1 / VPS4B / VPS4A / CHMP2B / CHMP2A / NUCLEOTIDE-BINDING / AAA-ATPASE / ATP-BINDING / MULTIVESICULAR / VACUOLAR PROTEIN SORTING
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / ATP export / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family / Snf7 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DOA4-independent degradation protein 4 / Vacuolar protein sorting-associated protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Obita, T. / Perisic, O. / Ghazi-Tabatabai, S. / Saksena, S. / Emr, S.D. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Selective Recognition of Escrt-III by the Aaa ATPase Vps4
著者: Obita, T. / Saksena, S. / Ghazi-Tabatabai, S. / Gill, D.J. / Perisic, O. / Emr, S.D. / Williams, R.L.
履歴
登録2007年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
B: DOA4-INDEPENDENT DEGRADATION PROTEIN 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6853
ポリマ－15,5892
非ポリマー961
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-18.2 kcal/mol
Surface area9990 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.145, 82.270, 21.474
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4 / VPS4 / PROTEIN END13 / DOA4-INDEPENDENT DEGRADATION PROTEIN 6 / VACUOLAR PROTEIN-TARGETING PROTEIN 10


分子量: 9816.693 Da / 分子数: 1 / 断片: MIT DOMAIN RESIUDES 1-82 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: POPTG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P52917, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質 DOA4-INDEPENDENT DEGRADATION PROTEIN 4 / VACUOLAR PROTEIN SORTING- ASSOCIATED PROTEIN 2 / VPS2 / VACUOLAR PROTEIN-TARGETING PROTEIN 14


分子量: 5772.053 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT RESIDUES 102-151 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: POPTG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P36108
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES(PH7.0), 2.0M AMMONIUM SULFATE

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID23-110.8726, 0.9392
シンクロトロンESRF ID23-220.9792, 0.9796
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2007年1月26日
ADSC CCD2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.87261
20.93921
30.97921
40.97961
反射解像度: 2→56.61 Å / Num. obs: 9997 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.23 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2→2.02 Å / 冗長度: 5.31 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.28 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータ削減
TRUNCATEデータスケーリング
SHARP位相決定
ARP/wARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.98→56.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 7.393 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SEGMENT 207-216 OF VPS2 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 477 4.8 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 9483 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å20 Å20 Å2
2--1.52 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→56.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数979 0 5 32 1016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022997
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3341.9861343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1935120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.79926.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.33115187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.964153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2910.2681
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0950.239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9341.5639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3722980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7313410
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.854.5363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.358 18
Rwork0.216 385
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.53110.6238-0.33111.56480.35050.6999-0.075-0.05020.0999-0.10980.125-0.00490.0223-0.0197-0.0499-0.03890.00250.0001-0.0390.0291-0.090132.284225.440438.2005
225.8261-6.6176-10.52813.34463.33695.35480.742-0.58270.918-0.2828-0.293-0.2684-0.48130.078-0.449-0.0857-0.012-0.0028-0.049-0.0515-0.083152.244829.599243.9663
325.96069.5524.03578.2359-1.18267.544-0.5471-0.2061-1.4406-0.5140.3731-0.67390.0957-0.05460.174-0.0869-0.00440.0179-0.0170.0031-0.128832.094316.235446.8005
430.04628.38242.303927.3093-0.86593.9751-1.79871.71282.7235-1.46461.87752.4026-0.6202-0.0698-0.07890.0489-0.1903-0.2899-0.06390.31150.220827.94535.496835.356
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2B181 - 194
3X-RAY DIFFRACTION3B195 - 206
4X-RAY DIFFRACTION4B217 - 231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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