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- PDB-2v6o: Structure of Schistosoma mansoni Thioredoxin-Glutathione Reductas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v6o
タイトルStructure of Schistosoma mansoni Thioredoxin-Glutathione Reductase (SmTGR)
要素THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / FLAVOPROTEIN / CHIMERIC ENZYME / THIOL-MEDIATED DETOXIFICATION PATHWAY / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NITRATE ION / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Miele, A.E. / Angelucci, F. / Boumis, G. / Dimastrogiovanni, D. / Bellelli, A. / Brunori, M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Glutathione Reductase and Thioredoxin Reductase at the Crossroad: The Structure of Schistosoma Mansoni Thioredoxin Glutathione Reductase
著者: Angelucci, F. / Miele, A.E. / Boumis, G. / Dimastrogiovanni, D. / Brunori, M. / Bellelli, A.
履歴
登録2007年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5257
ポリマ－64,9011
非ポリマー1,6246
水5,621312
1
A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,05114
ポリマ－129,8022
非ポリマー3,24912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-68.3 kcal/mol
Surface area57430 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)142.324, 102.533, 59.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN GLUTATHIONE REDUCTASE


分子量: 64900.949 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-596 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAD COFACTOR BOUND
由来: (組換発現) SCHISTOSOMA MANSONI (マンソン住血吸虫)
解説: ADULT CDNA / プラスミド: PGEXT4T-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q962Y6, EC: 1.6.4.5
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BELONGS TO THE CLASS-I PYRIDINE NUCLEOTIDE-DISULFIDE OXIDOREDUCTASE FAMILY.
配列の詳細2 RESIDUES DELETION 597-598

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.6 %
解説: AFTER FIXING THE FIRST DOMAIN, THE SECOND DOMAIN WAS SEARCHED USING 1Z7R AS STARTING MODEL.
結晶化pH: 7.2
詳細: 22% PEG 3350, 0.1M HEPES PH 7.2, 0.2M NANO3, 5MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 39579 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6V

1h6v


解像度: 2.2→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 5.339 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY FOR RESIDUES 1-7 AND 594-597 WAS NOT VISIBLE, THEREFORE THESE AMINO ACIDS WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1916 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.191 36440 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20.14 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4492 0 109 312 4913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0224809
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0541.9836530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.9875621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.70924.872195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.60715820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6481519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1730.2739
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.22334
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23284
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2640.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2381.53095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81324798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.97732042
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0734.51717
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.285 131
Rwork0.206 2618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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