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- PDB-2ucz: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME (UBC7) FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ucz
タイトルUBIQUITIN CONJUGATING ENZYME (UBC7) FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE
要素UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME
キーワードUBIQUITIN CONJUGATION / LIGASE / YEAST
機能・相同性
機能・相同性情報


CUE1-UBC7 ubiquitin-conjugating enzyme complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / fungal-type cell wall organization / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to cadmium ion / ERAD pathway ...CUE1-UBC7 ubiquitin-conjugating enzyme complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / fungal-type cell wall organization / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to cadmium ion / ERAD pathway / ubiquitin-protein transferase activity / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Cook, W.J. / Chau, V.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a class I ubiquitin conjugating enzyme (Ubc7) from Saccharomyces cerevisiae at 2.9 angstroms resolution.
著者: Cook, W.J. / Martin, P.D. / Edwards, B.F. / Yamazaki, R.K. / Chau, V.
履歴
登録1997年11月7日処理サイト: BNL
置き換え1998年3月18日ID: 1UCZ
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5381
ポリマ－18,5381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.500, 106.500, 49.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / UBC7


分子量: 18538.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: UBC7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02159, ubiquitin-protein ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.6 M SODIUM CITRATE, 100 MM HEPES, PH 7.4, USING HANGING DROP TECHNIQUE AT 23 DEG, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
20.3 Msodium citrate1drop
30.05 MHEPES1drop
40.6 Msodium citrate1reservoir
50.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.93 Å / Num. obs: 6557 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rsym value: 0.154 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.93→3.11 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 62
反射
*PLUS
Num. measured all: 25491 / Rmerge(I) obs: 0.154
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 62 % / Num. unique obs: 720

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AAK

1aak
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.93→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 354 5.7 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 6255 86.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1295 0 0 0 1295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.93→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.058 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 35 7 %
Rwork0.336 462 -
obs--41.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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