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万見
- PDB-2scu: A detailed description of the structure of Succinyl-COA synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2scu
タイトルA detailed description of the structure of Succinyl-COA synthetase from Escherichia coli
要素(PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)) x 2
キーワードLIGASE / CITRIC ACID CYCLE / HETEROTETRAMER
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fraser, M.E. / Wolodko, W.T. / James, M.N.G. / Bridger, W.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: A detailed structural description of Escherichia coli succinyl-CoA synthetase.
著者: Fraser, M.E. / James, M.N. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Succinyl-Coa Synthetase from Escherichia Coli at 2.5 Angstroms Resolution
著者: Wolodko, W.T. / Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1984
タイトル: Crystallization of Succinyl-Coa Synthetase from Escherichia Coli
著者: Wolodko, W.T. / James, M.N.G. / Bridger, W.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: A Dimeric Form of Escherichia Coli Succinyl-Coa Synthetase Produced by Site- Directed Mutagenesis
著者: Bailey, D.L. / Fraser, M.E. / Bridger, W.A. / James, M.N.G. / Wolodko, W.T.
履歴
登録1998年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
B: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
D: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
E: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1218
ポリマ－142,3934
非ポリマー1,7274
水9,044502
1
A: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
B: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
B: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1218
ポリマ－142,3934
非ポリマー1,7274
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
Buried area9390 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area49910 Å2
手法PISA
2
D: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
E: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
ヘテロ分子

D: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
E: PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1218
ポリマ－142,3934
非ポリマー1,7274
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
Buried area9530 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area50000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.680, 98.680, 403.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1166-

HOH

21D-1288-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.756672, -0.256354, -0.601439), (-0.242056, -0.744706, 0.62195), (-0.607335, 0.616195, 0.501446)90.278, 28.081, 25.009
2given(-0.756672, -0.256354, -0.601439), (-0.242056, -0.744706, 0.62195), (-0.607335, 0.616195, 0.501446)90.278, 28.081, 25.009
3given(-0.754283, -0.251541, -0.606452), (-0.247007, -0.74711, 0.617101), (-0.608313, 0.615267, 0.5014)90.591, 28.486, 25.027
4given(-0.754283, -0.251541, -0.606452), (-0.247007, -0.74711, 0.617101), (-0.608313, 0.615267, 0.5014)90.591, 28.486, 25.027

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE) / SCS


分子量: 29758.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES A246 AND D246 ARE PHOSPHOHISTIDINES / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: CR63 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07459, UniProt: P0AGE9*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 PROTEIN (SUCCINYL-COA LIGASE) / SCS


分子量: 41438.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES A246 AND D246 ARE PHOSPHOHISTIDINES / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: CR63 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07460, UniProt: P0A836*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細SO4 400 IS ASSOCIATED WITH BETA SUBUNIT CHAIN B. SO4 401 IS ASSOCIATED WITH BETA SUBUNIT CHAIN E.
配列の詳細AMINO-TERMINAL ANALYSIS OF THE ALPHA SUBUNIT INDICATES THAT THE FIRST RESIDUE IS A SERINE (W. A. ...AMINO-TERMINAL ANALYSIS OF THE ALPHA SUBUNIT INDICATES THAT THE FIRST RESIDUE IS A SERINE (W. A. BRIDGE, ENZYMES, 1974, 3RD ED. 10, 581-606). IN THE GENE SEQUENCING PAPER, BUCK, SPENCER AND GUEST STATE THAT [THE ASSUMPTION IS] THAT THE INITIATING FORMYLMETHIONINE IS REMOVED POSTTRANSLATIONALLY FROM THE ALPHA BUT NOT FROM THE BETA SUBUNIT (D. BUCK, M. E. SPENCER, AND J. R. GUEST, BIOCHEMISTRY 24, 6245-6252 (1985)).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 23

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.35 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD.
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 7.3 / 手法: microdialysis / 詳細: Wolodko, W.T., (1984) J. Biol. Chem., 259, 5316.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlenzyme11
21.9 Mammonium sulfate12
30.1 Mpotassium phosphate12
41 mMdithiothreitol12
50.1 mMCoA12
60.1 mMEDTA12

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 417950 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.45
反射
*PLUS
Num. obs: 83411 / Num. measured all: 417950

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT5EB精密化
WEISデータ削減
BIOMOL(KBRANIデータスケーリング
KBAPLY)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rwork0.195 --
all0.195 83411 -
obs-83411 93 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9900 0 106 502 10508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.02101601
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.042137101
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.19362060
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0132422
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.02314803
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.854101600.3
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.03631310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5EB / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0132
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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