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万見
- PDB-2rsv: Solution structure of human full-length vaccinia related kinase 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rsv
タイトルSolution structure of human full-length vaccinia related kinase 1 (VRK1)
要素Serine/threonine-protein kinase VRK1
キーワードTRANSFERASE / VRK / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AX kinase activity / Golgi disassembly / Cajal body organization / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / histone H3S10 kinase activity / regulation of neuron migration / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation ...histone H2AX kinase activity / Golgi disassembly / Cajal body organization / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / histone H3S10 kinase activity / regulation of neuron migration / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Golgi stack / nucleosomal DNA binding / Cajal body / neuron projection development / kinase activity / protein autophosphorylation / histone binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / chromatin remodeling / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase VRK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Koshiba, S. / Tochio, N. / Yokoyama, J. / Kigawa, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A strategy for structure determination of large molecular weight protein using isotope labeling methodology with cell-free protein systhesis: application to 45 kDa human vaccinia related kianse 1 (VRK1)
著者: Koshiba, S. / Tochio, N. / Yokoyama, J. / Yoon, H. / Kigawa, T.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0721
ポリマ－46,0721
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase VRK1 / Vaccinia-related kinase 1


分子量: 46071.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VRK1 / 発現宿主: cell-free synthesis (未定義)
参照: UniProt: Q99986, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D 13C-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.4 MM [U-13C; U-15N; U-2H; 1H ILE, LEU, VAL, ALA METHYL; 1H MET METHYL,GAMMA; 1H PHE EPSILON] VRK1, 20 MM [U-2H] TRIS,100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM GLUTAMIC ACID, 50 MM ARGININE, 1 MM [U-2H] ...内容: 0.4 MM [U-13C; U-15N; U-2H; 1H ILE, LEU, VAL, ALA METHYL; 1H MET METHYL,GAMMA; 1H PHE EPSILON] VRK1, 20 MM [U-2H] TRIS,100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM GLUTAMIC ACID, 50 MM ARGININE, 1 MM [U-2H] DTT, 0.02 % SODIUM AZIDE, 90% H2O/10% D2O; 0.4 MM [U-13C; U-15N; U-2H; 1H ILE, LEU, VAL METHYL; 1H PHE, TYR EPSILON] VRK1, 20 MM [U-2H] TRIS,100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM GLUTAMIC ACID, 50 MM ARGININE, 1 MM [U-2H] DTT, 0.02 % SODIUM AZIDE, 90% H2O/10% D2O; 0.4 MM [U-15N; U-2H; 13C,1H ILE, LEU, VAL METHYL; 13C,1H PHE DELTA/EPSILON/ZETA] VRK1, 20 MM [U-2H] TRIS,100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM GLUTAMIC ACID, 50 MM ARGININE, 1 MM [U-2H] DTT, 0.02 % SODIUM AZIDE, 90% H2O/10% D2O; 0.4 MM SAIL-VRK1, 20 MM [U-2H] TRIS, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM GLUTAMIC ACID, 50 MM ARGININE, 1 MM [U-2H] DTT, 0.02 % SODIUM AZIDE, 90% H2O/10% D2O;
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMentity-1[U-13C; U-15N; U-2H]1
20 mMTRIS-2[U-2H]1
100 mMsodium chloride-31
50 mMglutamic acid-41
50 mMarginine-51
1 mMDTT-6[U-2H]1
0.02 %sodium azide-71
試料状態イオン強度: 120 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
AzaraBoucher解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
KUJIRAN.Kobayashiデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 18 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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