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万見
- PDB-2rli: Solution structure of Cu(I) human Sco2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rli
タイトルSolution structure of Cu(I) human Sco2
要素SCO2 protein homolog, mitochondrial
キーワードMETAL TRANSPORT / Copper protein / thioredoxin fold / Structural Genomics / SPINE2-Complexes / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Proteomics in Europe 2 / SPINE-2
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle system process / Complex IV assembly / copper chaperone activity / mitochondrial respiratory chain complex IV assembly / eye development / myofibril / protein-disulfide reductase activity / intracellular copper ion homeostasis / response to activity / respiratory electron transport chain ...muscle system process / Complex IV assembly / copper chaperone activity / mitochondrial respiratory chain complex IV assembly / eye development / myofibril / protein-disulfide reductase activity / intracellular copper ion homeostasis / response to activity / respiratory electron transport chain / TP53 Regulates Metabolic Genes / in utero embryonic development / mitochondrial inner membrane / copper ion binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Synthesis of cytochrome c oxidase, Sco1/Sco2 / Copper chaperone SCO1/SenC / SCO1/SenC / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Protein SCO2 homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-baffoni, S. / Gerothanassis, I.P. / Leontari, I. / Martinelli, M. / Wang, S. / Structural Proteomics in Europe (SPINE) / Structural Proteomics in Europe 2 (SPINE-2)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: A Structural Characterization of Human SCO2
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-Baffoni, S. / Gerothanassis, I.P. / Leontari, I. / Martinelli, M. / Wang, S.
履歴
登録2007年7月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_keywords / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCO2 protein homolog, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5562
ポリマ－19,4931
非ポリマー641
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)31 / 350structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 SCO2 protein homolog, mitochondrial


分子量: 19492.826 Da / 分子数: 1 / 断片: soluble domain of human Sco2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 GOLD / 参照: UniProt: O43819
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1322D 1H-1H NOESY
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D (H)CCH-TOCSY
1823D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11013D HN(CO)CA
NMR実験の詳細Text: the structure was determined using NOE and dihedral angle constrains

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-100% 15N] entity_1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity_1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.8 mMentity_1[U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.6Bruker Biospincollection
XwinNMR3.6Bruker Biospin解析
CARA2Keller and Wuthrichデータ解析
CARA2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA2Keller and Wuthrichpeak picking
DYANA1.5Guntert, Braun and Wuthrich構造決定
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Koll精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2296 / NOE intraresidue total count: 364 / NOE long range total count: 719 / NOE medium range total count: 619 / NOE sequential total count: 594
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 350 / 登録したコンフォーマーの数: 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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