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万見
- PDB-2rfn: x-ray structure of c-Met with inhibitor. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rfn
タイトルx-ray structure of c-Met with inhibitor.
要素Hepatocyte growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / c-Met HGF receptor tyrosine kinse kinase domain / ATP-binding / Glycoprotein / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Proto-oncogene / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling ...negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of stress fiber assembly / MET activates PTK2 signaling / positive chemotaxis / branching morphogenesis of an epithelial tube / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / establishment of skin barrier / MET activates RAS signaling / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / positive regulation of microtubule polymerization / negative regulation of autophagy / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / molecular function activator activity / excitatory postsynaptic potential / Negative regulation of MET activity / liver development / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / postsynapse / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain ...Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin E-set / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AM7 / Hepatocyte growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bellon, S.F. / Kaplan-Lefko, P. / Yang, Y. / Zhang, Y. / Moriguchi, J. / Dussault, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: c-Met inhibitors with novel binding mode show activity against several hereditary papillary renal cell carcinoma-related mutations.
著者: Bellon, S.F. / Kaplan-Lefko, P. / Yang, Y. / Zhang, Y. / Moriguchi, J. / Rex, K. / Johnson, C.W. / Rose, P.E. / Long, A.M. / O'Connor, A.B. / Gu, Y. / Coxon, A. / Kim, T.S. / Tasker, A. / ...著者: Bellon, S.F. / Kaplan-Lefko, P. / Yang, Y. / Zhang, Y. / Moriguchi, J. / Rex, K. / Johnson, C.W. / Rose, P.E. / Long, A.M. / O'Connor, A.B. / Gu, Y. / Coxon, A. / Kim, T.S. / Tasker, A. / Burgess, T.L. / Dussault, I.
履歴
登録2007年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor receptor
B: Hepatocyte growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9154
ポリマ－70,6942
非ポリマー1,2212
水3,009167
1
A: Hepatocyte growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9582
ポリマ－35,3471
非ポリマー6111
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Hepatocyte growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9582
ポリマ－35,3471
非ポリマー6111
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.509, 78.919, 129.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAMETMETAA1057 - 116011 - 114
21SERSERMETMETBB1056 - 116010 - 114
12LYSLYSHISHISAA1161 - 1351115 - 305
22LYSLYSHISHISBB1161 - 1351115 - 305

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor receptor / HGF receptor / Scatter factor receptor / SF receptor / HGF/SF receptor / Met proto-oncogene ...HGF receptor / Scatter factor receptor / SF receptor / HGF/SF receptor / Met proto-oncogene tyrosine kinase / c-Met


分子量: 35346.910 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1048-1351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08581, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-AM7 / 2-benzyl-5-(3-fluoro-4-{[6-methoxy-7-(3-morpholin-4-ylpropoxy)quinolin-4-yl]oxy}phenyl)-3-methylpyrimidin-4(3H)-one / AM-7


分子量: 610.675 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H35FN4O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 12% PEG 6000, 1.0M LiCl2, 0.1M sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月20日 / 詳細: osmic
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 25637 / Num. obs: 24997 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.403 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1R1W

1r1w


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 23.292 / SU ML: 0.278 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.487 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29414 1305 5 %RANDOM
Rwork0.23788 ---
all0.24061 ---
obs0.24061 24997 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.68 Å20 Å20 Å2
2---3.39 Å20 Å2
3----1.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4233 0 90 167 4490
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2541.9866027
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3525531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.51823.652178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.74815738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1661520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.22111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23001
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4231.52749
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75124345
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.85631972
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3694.51682
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1388tight positional0.060.05
2664tight positional0.040.05
1342medium positional0.540.5
2685medium positional0.470.5
1388tight thermal0.20.5
2664tight thermal0.050.5
1342medium thermal0.472
2685medium thermal0.332
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 90 -
Rwork0.322 1747 -
obs--95.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3985-1.3807-2.48216.5452-0.85333.94580.08550.17780.0033-0.5199-0.10650.39490.1349-0.14030.021-0.14760.0527-0.0535-0.06460.0071-0.157269.711711.1454110.2003
23.2974-0.8944-1.29042.80361.14054.0160.29570.19380.206-0.202-0.36180.0707-0.3879-0.36140.0662-0.23260.10830.0684-0.167-0.1062-0.105852.028629.56119.7944
32.22110.74341.75935.4591-1.73493.778-0.0686-0.12030.05340.64170.00730.1154-0.18280.06770.0613-0.0695-0.05410.0048-0.14190.0193-0.215668.22728.912484.5873
43.49751.34351.22372.95580.64474.37580.2749-0.2838-0.20780.0779-0.13270.24220.1689-0.5093-0.1423-0.1743-0.1232-0.0882-0.14280.0013-0.08550.2589.967276.3978
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1058 - 116012 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2AA1161 - 1351115 - 305
3X-RAY DIFFRACTION3BB1057 - 116011 - 114
4X-RAY DIFFRACTION4BB1161 - 1351115 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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