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万見
- PDB-2r90: Crystal structure of cameline peptidoglycan recognition protein a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r90
タイトルCrystal structure of cameline peptidoglycan recognition protein at 2.8A resolution
要素Peptidoglycan recognition protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Anti bacterial activity / Antibiotic / Antimicrobial / Immune response / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan immune receptor activity / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan binding / negative regulation of cytokine production / detection of bacterium / peptidoglycan catabolic process / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan recognition protein, PGRP-S / Peptidoglycan recognition protein family domain, metazoa/bacteria / Peptidoglycan recognition protein / Animal peptidoglycan recognition proteins homologous to Bacteriophage T3 lysozyme. / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily ...Peptidoglycan recognition protein, PGRP-S / Peptidoglycan recognition protein family domain, metazoa/bacteria / Peptidoglycan recognition protein / Animal peptidoglycan recognition proteins homologous to Bacteriophage T3 lysozyme. / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan recognition protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sharma, P. / Singh, N. / Sinha, M. / Sharma, S. / Kaur, P. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of cameline peptidoglycan recognition protein at 2.8A resolution
著者: Sharma, P. / Singh, N. / Sinha, M. / Sharma, S. / Kaur, P. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
履歴
登録2007年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidoglycan recognition protein
B: Peptidoglycan recognition protein
C: Peptidoglycan recognition protein
D: Peptidoglycan recognition protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0464
ポリマ－76,0464
非ポリマー00
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.849, 102.370, 164.111
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-2-

ASP

21C-192-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Peptidoglycan recognition protein / Peptidoglycan recognition protein short / PGRP-S


分子量: 19011.459 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
参照: UniProt: Q9GK12
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.2M Sodium Tartarate, 20% PEG3350, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54132 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年6月15日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54132 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.73 Å / Num. all: 18119 / Num. obs: 18117 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YCK

1yck


解像度: 2.8→46.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 79162.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 879 4.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.21 18119 --
obs0.205 18117 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.5366 Å2 / ksol: 0.342781 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.01 Å20 Å20 Å2
2---11.18 Å20 Å2
3----1.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→46.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5347 0 0 166 5513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 131 4.5 %
Rwork0.341 2796 -
obs--93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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