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- PDB-2r2n: The crystal structure of human kynurenine aminotransferase II in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r2n
タイトルThe crystal structure of human kynurenine aminotransferase II in complex with kynurenine
要素Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / alpha & beta protein / PLP-dependent transferase / Aminotransferase / Mitochondrion / Multifunctional enzyme / Pyridoxal phosphate / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine ...glycine transaminase / methionine-glyoxylate transaminase / glycine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / methionine-glyoxylate transaminase activity / 2-aminoadipate transaminase / alpha-amino acid metabolic process / 2-aminoadipate transaminase activity / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Lysine catabolism / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Han, Q. / Robinson, H. / Li, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human kynurenine aminotransferase II.
著者: Han, Q. / Robinson, H. / Li, J.
履歴
登録2007年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
B: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
C: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
D: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,98018
ポリマ－189,6024
非ポリマー2,37814
水24,1581341
1
A: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
B: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8067
ポリマ－94,8012
非ポリマー1,0055
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10110 Å2
手法PISA
2
C: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
D: Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,17411
ポリマ－94,8012
非ポリマー1,3739
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.843, 109.360, 119.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Kynurenine/alpha-aminoadipate aminotransferase mitochondrial / KAT/AadAT / Kynurenine--oxoglutarate transaminase II / Kynurenine aminotransferase II / Kynurenine-- ...KAT/AadAT / Kynurenine--oxoglutarate transaminase II / Kynurenine aminotransferase II / Kynurenine--oxoglutarate aminotransferase II / 2-aminoadipate transaminase / 2- aminoadipate aminotransferase / Alpha-aminoadipate aminotransferase / AadAT


分子量: 47400.434 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AADAT, KAT2 / プラスミド: PTYB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8N5Z0, kynurenine-oxoglutarate transaminase, 2-aminoadipate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#3: 化合物
ChemComp-KYN / (2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / L-KYNURENINE / L-キヌレニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 208.214 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Hepes, 15% PEG 10000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月27日
放射モノクロメーター: SI 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 132070 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / % possible all: 62.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2qlr

2qlr


解像度: 1.95→26.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 6185 5 %RANDOM
Rwork0.19425 ---
obs0.19568 116774 93.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.617 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→26.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13330 0 160 1341 14831
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02213812
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7961.98418742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.67651696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.65824.583576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.237152364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4841564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2070.22064
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0210440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.27209
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.29437
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.21282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2680.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9581.58538
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71213856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.82735274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.34.54886
LS精密化 シェル解像度: 1.949→1.999 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 307 -
Rwork0.228 5436 -
obs--59.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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