PDB-2r1z: Crystal Structure of the BARD1 BRCT Repeat

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2r1z

タイトル

Crystal Structure of the BARD1 BRCT Repeat

要素

BRCA1-associated RING domain protein 1

キーワード

ANTITUMOR PROTEIN / BRCT Repeat / ANK repeat / Disease mutation / Metal-binding / Nucleus / Zinc-finger

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of mRNA 3'-end processing / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex ...negative regulation of mRNA 3'-end processing / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / tissue homeostasis / regulation of phosphorylation / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of protein export from nucleus / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of cell cycle / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / cellular response to ionizing radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinase binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / UCH proteinases / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.1 Å

データ登録者

Lee, M.S. / Edwards, R.A. / Williams, R.S. / Glover, M.J.N.

引用

ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the BARD1 BRCT Repeat
著者: Lee, M.S. / Edwards, R.A. / Tsutakawa, S.E. / Williams, R.S. / Glover, M.J.N.

履歴

登録	2007年8月23日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2007年9月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.2	2017年10月25日	Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.3	2024年2月21日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2r1z.cif.gz	96 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2r1z.ent.gz	73.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2r1z.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	2r1z_validation.pdf.gz	449.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2r1z_full_validation.pdf.gz	461.6 KB	表示
XML形式データ	2r1z_validation.xml.gz	17.9 KB	表示
CIF形式データ	2r1z_validation.cif.gz	24.2 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r1/2r1z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r1/2r1z	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	6e24-d 3fa2-1 2nte-2 6m14-2 4jkz-d 3b57-d 5lg8-d 3ch8-d 7d7s-1 5czu-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#172 - 2014年4月 RecAとRad51 (RecA and Rad51) 類似性 (5) #55 - 2004年7月 DNAリガーゼ (DNA Ligase) 類似性 (6) #150 - 2012年6月スライディングクランプ (Sliding Clamps) 類似性 (7) #43 - 2003年7月 Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase) 類似性 (1) #163 - 2013年7月 HIVカプシド (HIV Capsid) 類似性 (1) #241 - 2020年1月 20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#172 - 2014年4月
RecAとRad51 (RecA and Rad51)
類似性 (5)
#55 - 2004年7月
DNAリガーゼ (DNA Ligase)
類似性 (6)
#150 - 2012年6月
スライディングクランプ (Sliding Clamps)
類似性 (7)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (1)
#163 - 2013年7月
HIVカプシド (HIV Capsid)
類似性 (1)
#241 - 2020年1月
20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules)
類似性 (1)

登録構造単位

A: BRCA1-associated RING domain protein 1

B: BRCA1-associated RING domain protein 1

ヘテロ分子

48.3 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: BRCA1-associated RING domain protein 1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
24.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: BRCA1-associated RING domain protein 1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
24.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	56.821, 75.550, 117.967
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	B
1	2	A
2	2	B
1	3	A
2	3	B
1	4	A
2	4	B
1	5	A
2	5	B
1	6	A
2	6	B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-ID	Ens-ID	Beg auth comp-ID	Beg label comp-ID	End auth comp-ID	End label comp-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	LEU	LEU	SER	SER	A	A	570 - 579	2 - 11
2	1	LEU	LEU	SER	SER	B	B	570 - 579	2 - 11
1	2	LYS	LYS	CYS	CYS	A	A	596 - 639	28 - 71
2	2	LYS	LYS	CYS	CYS	B	B	596 - 639	28 - 71
1	3	VAL	VAL	ARG	ARG	A	A	644 - 664	76 - 96
2	3	VAL	VAL	ARG	ARG	B	B	644 - 664	76 - 96
1	4	LYS	LYS	LEU	LEU	A	A	670 - 679	102 - 111
2	4	LYS	LYS	LEU	LEU	B	B	670 - 679	102 - 111
1	5	PRO	PRO	LYS	LYS	A	A	687 - 706	119 - 138
2	5	PRO	PRO	LYS	LYS	B	B	687 - 706	119 - 138
1	6	VAL	VAL	LEU	LEU	A	A	755 - 775	187 - 207
2	6	VAL	VAL	LEU	LEU	B	B	755 - 775	187 - 207

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4
5
6

詳細

The biological unit is a monomer. There are two biological units in the asymmetric unit.

#1: タンパク質	BRCA1-associated RING domain protein 1 / BARD-1 分子量: 24045.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BARD1 / プラスミド: pDEST15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99728
#2: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.63 Å³/Da / 溶媒含有率: 53.28 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: pSDDE peptide, 20% PEG 3350, 0.2 M ammonium chloride, 100 mM NaCl, 5 mM tris-HCl, 1 mM DTT, pH 7.5, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ALS

/ ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月22日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 1.1159 Å / 相対比: 1

Reflection

冗長度: 3.5 % / Av σ(I) over netI: 15 / 数: 87562 / R_merge(I) obs: 0.052 / Χ²: 1.06 / D res high: 2.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 13944 / % possible obs: 95.3

Diffraction reflection shell

最高解像度 (Å)	最低解像度 (Å)	% possible obs (%)	ID	R_merge(I) obs	Chi squared	Redundancy
5.6	50	99.9	1	0.028	1.149	3.8
4.45	5.6	100	1	0.031	1.045	4
3.88	4.45	100	1	0.038	0.932	4.1
3.53	3.88	100	1	0.055	1.062	4
3.28	3.53	100	1	0.085	1.119	4
3.08	3.28	99.9	1	0.14	1.083	3.9
2.93	3.08	99.9	1	0.198	1.067	3.6
2.8	2.93	98	1	0.255	1.049	3
2.69	2.8	85.8	1	0.276	1.034	2.4
2.6	2.69	68.2	1	0.282	1.015	2

反射

解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 28825 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 3.5 % / R_merge(I) obs: 0.032 / Χ²: 1.281 / Net I/σ(I): 27.6

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	Χ²	Diffraction-ID	% possible all
2.1-2.18	2	0.437	2049	1.209	1	70
2.18-2.26	2.4	0.316	2611	1.281	1	86.9
2.26-2.37	3	0.22	2849	1.299	1	94.8
2.37-2.49	3.6	0.158	2961	1.321	1	99.1
2.49-2.65	3.9	0.104	2989	1.335	1	99.5
2.65-2.85	4	0.07	3021	1.252	1	99.6
2.85-3.14	4	0.047	3006	1.327	1	99.5
3.14-3.59	4.1	0.031	3051	1.284	1	99.7
3.59-4.52	4	0.023	3079	1.31	1	99.7
4.52-30	3.8	0.021	3209	1.147	1	98.9

-
位相決定

位相決定

手法:

分子置換

Phasing MR

	最高解像度	最低解像度
Rotation	4 Å	45.05 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
MOLREP		位相決定
REFMAC		精密化
PDB_EXTRACT	3	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.1→29.49 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.945 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.926 / SU B: 12.273 / SU ML: 0.161 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.202 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.262	1445	5 %	RANDOM
R_work	0.222	-	-	-
obs	0.224	28782	94.95 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 46.941 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.3 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.39 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.91 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.49 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3311	0	12	115	3438

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.009	0.022	3402
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.207	1.969	4597
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.925	5	407
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	38.997	23.649	148
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	17.143	15	618
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	21.112	15	22
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.089	0.2	503
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.02	2516
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.197	0.2	1476
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.302	0.2	2264
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.137	0.2	134
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined	0.18	0.2	50
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined	0.162	0.2	12
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.573	1.5	2108
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.025	2	3325
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	1.324	3	1487
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	2.093	4.5	1272

Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID	数	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	40	TIGHT POSITIONAL	0.03	0.05
1	25	LOOSE POSITIONAL	0.21	5
1	40	TIGHT THERMAL	0.06	0.5
1	25	LOOSE THERMAL	0.44	10
2	176	TIGHT POSITIONAL	0.05	0.05
2	167	LOOSE POSITIONAL	0.38	5
2	176	TIGHT THERMAL	0.08	0.5
2	167	LOOSE THERMAL	0.76	10
3	84	TIGHT POSITIONAL	0.05	0.05
3	96	LOOSE POSITIONAL	1.01	5
3	84	TIGHT THERMAL	0.08	0.5
3	96	LOOSE THERMAL	1.18	10
4	40	TIGHT POSITIONAL	0.03	0.05
4	49	LOOSE POSITIONAL	0.19	5
4	40	TIGHT THERMAL	0.1	0.5
4	49	LOOSE THERMAL	1.02	10
5	80	TIGHT POSITIONAL	0.04	0.05
5	67	LOOSE POSITIONAL	0.54	5
5	80	TIGHT THERMAL	0.09	0.5
5	67	LOOSE THERMAL	1.41	10
6	84	TIGHT POSITIONAL	0.05	0.05
6	89	LOOSE POSITIONAL	0.34	5
6	84	TIGHT THERMAL	0.1	0.5
6	89	LOOSE THERMAL	0.8	10

LS精密化シェル

解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.352	82	-
R_work	0.283	1429	-
all	-	1511	-
obs	-	-	69.79 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	5.4129	-1.3884	-3.7925	7.0526	4.166	11.3504	-0.114	-0.9689	0.9235	0.2062	0.684	-0.5484	0.0444	0.6626	-0.57	-0.1711	0.0214	-0.0547	0.0551	-0.3092	-0.0477	17.905	10.141	37.809
2	3.8839	0.9636	-0.7608	5.4157	1.5645	6.2662	0.1423	0.1214	0.2284	-0.0841	-0.1645	0.1776	0.1265	-0.3218	0.0221	-0.1313	-0.0393	-0.034	-0.1915	-0.042	-0.2755	18.185	-4.887	13.745
3	2.9877	1.4895	1.5358	11.7976	6.151	7.0122	0.1591	0.1079	-0.2964	0.1926	0.3472	-0.517	-0.6442	0.5099	-0.5064	0.0998	-0.1225	0.0989	-0.1116	-0.0208	-0.1354	42.562	13.059	11.493
4	4.6841	0.1041	0.8596	6.9501	1.4797	4.3435	0.1178	0.2786	0.0807	-0.6702	0.1281	-0.4091	-0.395	-0.0663	-0.2459	-0.0317	0.0725	0.1298	-0.1647	-0.0034	-0.2126	35.074	-6.753	-8.204

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	A	569 - 668	1 - 100
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	A	669 - 776	101 - 208
3	X-RAY DIFFRACTION	3	B	B	569 - 668	1 - 100
4	X-RAY DIFFRACTION	4	B	B	669 - 776	101 - 208

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