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- PDB-2r02: Crystal Structure of ALIX/AIP1 in complex with the HIV-1 YPLTSL L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r02
タイトルCrystal Structure of ALIX/AIP1 in complex with the HIV-1 YPLTSL Late Domain
要素
  • Programmed cell death 6-interacting protein
  • p6-gag
キーワードAPOPTOSIS / coiled-coil / Cytoplasm / Host-virus interaction / Polymorphism / Protein transport / Transport / AIDS / Capsid protein / Lipoprotein / Membrane / Metal-binding / Myristate / Nucleus / Phosphorylation / RNA-binding / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / bicellular tight junction assembly / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / actomyosin / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / mitotic cytokinesis / Uptake and function of anthrax toxins / immunological synapse / bicellular tight junction / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / Regulation of necroptotic cell death / host multivesicular body / protein homooligomerization / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / viral nucleocapsid / endosome / viral translational frameshifting / focal adhesion / apoptotic process / centrosome / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain ...alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / : / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hill, C.P. / Zhai, Q. / Fisher, R.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional studies of ALIX interactions with YPX(n)L late domains of HIV-1 and EIAV.
著者: Zhai, Q. / Fisher, R.D. / Chung, H.Y. / Myszka, D.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2007年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: p6-gag


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3672
ポリマ－79,3672
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.923, 99.078, 73.226
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.320, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 78074.664 Da / 分子数: 1 / 断片: ALIX Bro1-V domains / 変異: K268Y,K269Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / プラスミド: pET151/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon+ RIL / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド p6-gag


分子量: 1292.502 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 479-489 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of this peptide naturally exists in Human immunodeficiency virus type 1(HIV-1).
参照: UniProt: Q9WC62
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.36 %
結晶化温度: 286 K / 手法: sitting drop vapor diffusion / pH: 5.9
詳細: 0.20-0.25 M MgCl2, 7-10% PEG 4000, 0.1 M NaMES, pH 5.9, sitting drop vapor diffusion, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97946 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 29846 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6-2.693.50.25228200.90894.2
2.69-2.83.60.21629431.11398.1
2.8-2.933.80.16230521.10999.9
2.93-3.083.80.13329931.087100
3.08-3.283.90.10330191.023100
3.28-3.533.80.0830420.955100
3.53-3.883.80.06730150.942100
3.88-4.453.80.06130430.932100
4.45-5.63.80.05330600.892100
5.6-503.60.03728590.89992.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 28.602 / SU ML: 0.278 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.58 / ESU R Free: 0.338 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1501 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.228 29832 98.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.992 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.81 Å20 Å2-6.21 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---3.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5576 0 0 17 5593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225661
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5111.9767648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2485706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.31425.451266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.954151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8271530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.22570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23872
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2450.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6151.53641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0825697
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.58432249
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5694.51951
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.675 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 99 -
Rwork0.319 1896 -
all-1995 -
obs--89.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.643-1.61120.38643.2613-0.36841.7891-0.25730.17291.4491-0.38860.06041.1355-0.3628-1.0380.19690.00170.1474-0.12420.4220.19880.3983-32.9063-20.4684-34.3935
25.83741.9248-0.23645.5091-0.33096.4865-0.18660.48360.6853-0.66810.01220.6744-0.1505-0.11990.17440.13910.1324-0.11590.20710.24860.3794-22.469-23.7895-36.7121
35.4977-0.59591.8463.6486-1.23353.864-0.03540.01010.2227-0.21380.14350.48140.0626-0.2466-0.10820.2444-0.00210.10260.30080.07680.2559-14.2328-29.1596-25.9824
44.0557-0.09971.15831.6889-0.23411.68210.03840.1597-0.0639-0.1145-0.01010.04190.00560.0643-0.02830.28550.00150.10290.31710.02080.14074.7076-35.838-22.218
57.1116-0.38222.40682.211-0.93921.68620.11-0.3548-0.11760.03140.00130.1262-0.0364-0.0895-0.11130.3140.01360.14710.3073-0.01620.09120.8002-36.2921-18.0431
62.21562.38150.18362.7451-0.16750.79460.4304-0.29310.06790.1379-0.05860.25390.2202-0.033-0.37180.1867-0.0608-0.01010.20990.04360.2597-73.3153-35.2909-56.7049
74.10475.45460.87447.41020.83430.8496-0.01810.3525-0.4172-0.21310.4246-0.56190.02190.0174-0.40660.1019-0.01010.06760.17660.02190.3359-68.7013-24.7912-62.267
87.48881.51024.39321.2310.73664.38330.7471-0.0223-0.92520.0525-0.0045-0.14560.89510.0104-0.74260.35150.0183-0.37580.03780.13940.4446-73.4009-57.6958-51.1263
911.270910.89023.509111.78592.62372.16370.7886-0.4701-0.35110.5877-0.3152-0.3780.0079-0.1615-0.47340.2142-0.07820.02120.13930.06370.3163-74.1178-31.9422-57.0608
1015.4955-21.2119.857433.9449-13.70276.2797-2.5551-2.9719-1.26894.63821.0132-1.8786-0.2614-1.56161.54190.5858-0.00650.00540.57490.00570.5843-63.5929-33.8669-56.4372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 541 - 53
2X-RAY DIFFRACTION2AA55 - 11554 - 114
3X-RAY DIFFRACTION3AA116 - 171115 - 170
4X-RAY DIFFRACTION4AA172 - 291171 - 290
5X-RAY DIFFRACTION5AA292 - 363291 - 362
6X-RAY DIFFRACTION6AA364 - 471363 - 470
7X-RAY DIFFRACTION7AA472 - 533471 - 532
8X-RAY DIFFRACTION8AA534 - 646533 - 645
9X-RAY DIFFRACTION9AA647 - 698646 - 697
10X-RAY DIFFRACTION10BB34 - 441 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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