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- PDB-2qzf: SCR1 of DAF from 1ojv fitted into cryoEM density -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qzf
タイトルSCR1 of DAF from 1ojv fitted into cryoEM density
要素Complement decay-accelerating factor
キーワードIMMUNE SYSTEM / SCR1 of DAF from structure 1ojv fitted into cryoEM density / Blood group antigen / Complement pathway / Glycoprotein / GPI-anchor / Immune response / Innate immunity / Lipoprotein / Membrane / Sushi
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / side of membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / lipid binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Hafenstein, S. / Bowman, V.D. / Chipman, P.R. / Bator Kelly, C.M. / Lin, F. / Medof, M.E. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2007
タイトル: Interaction of decay-accelerating factor with coxsackievirus B3.
著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Paul R Chipman / Carol M Bator Kelly / Feng Lin / M Edward Medof / Michael G Rossmann /
要旨: Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these ...Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these viruses use an alternative or additional receptor that binds outside the canyon. Both the coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR), an Ig-like molecule that binds into the viral canyon, and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). A cryoelectron microscopy reconstruction of a variant of CVB3 complexed with DAF shows full occupancy of the DAF receptor in each of 60 binding sites. The DAF molecule bridges the canyon, blocking the CAR binding site and causing the two receptors to compete with one another. The binding site of DAF on CVB3 differs from the binding site of DAF on the surface of echoviruses, suggesting independent evolutionary processes.
履歴
登録2007年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Refinement description
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1412
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1412
  • + PDB-2qzd, PDB-2qzh
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement decay-accelerating factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8851
ポリマ－6,8851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Complement decay-accelerating factor / CD55 antigen


分子量: 6884.702 Da / 分子数: 1 / 断片: SCR1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08174

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1coxsackievirus B3, RD strain, complexed with decay-accelerating factorVIRUSone DAF binds each binding site, one per each protomer0
2Complement decay-accelerating factor1
緩衝液名称: 50mM MES / pH: 6 / 詳細: 50mM MES
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: quantifoils
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: blot before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年8月6日
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.6 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 24 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EM3DR３次元再構成
2EMPFT３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 14 Å / 粒子像の数: 2269 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 1OJV

1ojv

精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数479 0 0 0 479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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