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万見
- PDB-2qrx: Crystal structure of Drosophila melanogaster Translin protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qrx
タイトルCrystal structure of Drosophila melanogaster Translin protein
要素GM27569p
キーワードDNA BINDING PROTEIN / D. Melanogaster / Translin / Crystal structur
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / behavioral response to starvation / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / RNA metabolic process / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / protein stabilization / protein homodimerization activity / RNA binding ...negative regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / behavioral response to starvation / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / RNA metabolic process / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / protein stabilization / protein homodimerization activity / RNA binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translin; domain 1 / Translin, N-terminal / Translin, C-terminal / Translin / Translin family / Translin superfamily / Translin family / Immunoglobulin FC, subunit C / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Translin; domain 1 / Translin, N-terminal / Translin, C-terminal / Translin / Translin family / Translin superfamily / Translin family / Immunoglobulin FC, subunit C / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Gupta, G.D. / Makde, R.D. / Kumar, V.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of Drosophila mutant translin and characterization of translin variants reveal the structural plasticity of translin proteins.
著者: Gupta, G.D. / Makde, R.D. / Rao, B.J. / Kumar, V.
履歴
登録2007年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GM27569p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0481
ポリマ－27,0481
非ポリマー00
水00
1
A: GM27569p

A: GM27569p

A: GM27569p

A: GM27569p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1914
ポリマ－108,1914
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/31
Buried area9290 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area35320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.778, 152.778, 94.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 GM27569p / translin protein / CG11761-PA


分子量: 27047.820 Da / 分子数: 1 / 変異: P168S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: translin / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7JVK6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 2% MPD, 5% glycerol, 100mM MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月19日 / 詳細: OSMIC mirror
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→20 Å / Num. all: 7311 / Num. obs: 7311 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 3.6→3.79 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1012 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1J1J

1j1j


解像度: 3.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 17.33 / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1 / ESU R Free: 0.43 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 335 4.5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.217 7308 100 %-
all-7311 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.16 Å2-2.08 Å20 Å2
2---4.16 Å20 Å2
3---6.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.432 Å1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 0 0 1502
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221527
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8041.9552063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3375184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.07924.35978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.14615278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6321510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2780.2735
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3380.21085
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.781.5932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51221477
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0683661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7574.5586
LS精密化 シェル解像度: 3.601→3.691 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 25 -
Rwork0.239 462 -
obs-462 90.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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