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万見
- PDB-2qgr: Structure of the R178A mutant of delta PDZ DegS protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qgr
タイトルStructure of the R178A mutant of delta PDZ DegS protease
要素Protease degS
キーワードHYDROLASE / DegS / protease / periplasmic stress sensor / Htra / allosteric activation
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Allosteric activation of DegS, a stress sensor PDZ protease.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2007年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type
改定 1.42020年1月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0481
ポリマ－26,0481
非ポリマー00
水00
1
A: Protease degS

A: Protease degS

A: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1453
ポリマ－78,1453
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.216, 70.216, 119.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 26048.334 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 27-256 / 変異: R178A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degS, hhoB, htrH / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.33 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.5
詳細: 50 mM NaCacodylate pH 6.5, 100 mM NaCitrate, 20% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月27日 / 詳細: Varimax-HR
放射モノクロメーター: Varimax-HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 10.2 % / Av σ(I) over netI: 15.6 / 数: 60706 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.53 / D res high: 2.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 5938 / % possible obs: 98.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.815099.510.0391.91911.3
4.625.8110010.0512.10611.3
4.034.6210010.0572.40811.2
3.664.0310010.0812.29511
3.43.6610010.0991.58511.1
3.23.410010.1041.16411.2
3.043.210010.1240.97111
2.913.0499.810.1440.75610.3
2.82.9195.410.160.5087.5
2.72.887.510.2010.3995.6
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 5938 / % possible obs: 98.2 %
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.201 / % possible all: 87.5

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.7 Å29.46 Å
Translation2.7 Å29.46 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QF0

2qf0


解像度: 2.7→29.46 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 313 5.8 %
Rwork0.249 --
obs-5394 89.3 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.8 Å2 / ksol: 0.26 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 92.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--30.396 Å20 Å20 Å2
2---30.396 Å20 Å2
3---60.792 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1238 0 0 0 1238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.01
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.332 427 -
obs--71 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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