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万見
- PDB-2qfo: HSP90 complexed with A143571 and A516383 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qfo
タイトルHSP90 complexed with A143571 and A516383
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / Protein-inhibitor Complex / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane ...positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / protein insertion into mitochondrial outer membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / telomere maintenance via telomerase / protein unfolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / positive regulation of cell size / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of defense response to virus by host / eNOS activation / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / DNA polymerase binding / activation of innate immune response / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Signaling by ERBB2 / response to salt stress / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of cardiac muscle contraction / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / tau protein binding / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding / melanosome
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-METHYL-6-(TRIFLUOROMETHYL)PYRIMIDIN-2-AMINE / Chem-A51 / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Park, C.H.
引用ジャーナル: CHEM.BIOL.DRUG DES. / 年: 2007
タイトル: Discovery and design of novel HSP90 inhibitors using multiple fragment-based design strategies.
著者: Huth, J.R. / Park, C. / Petros, A.M. / Kunzer, A.R. / Wendt, M.D. / Wang, X. / Lynch, C.L. / Mack, J.C. / Swift, K.M. / Judge, R.A. / Chen, J. / Richardson, P.L. / Jin, S. / Tahir, S.K. / ...著者: Huth, J.R. / Park, C. / Petros, A.M. / Kunzer, A.R. / Wendt, M.D. / Wang, X. / Lynch, C.L. / Mack, J.C. / Swift, K.M. / Judge, R.A. / Chen, J. / Richardson, P.L. / Jin, S. / Tahir, S.K. / Matayoshi, E.D. / Dorwin, S.A. / Ladror, U.S. / Severin, J.M. / Walter, K.A. / Bartley, D.M. / Fesik, S.W. / Elmore, S.W. / Hajduk, P.J.
履歴
登録2007年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月16日Group: Refinement description
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6354
ポリマ－46,2682
非ポリマー3662
水5,765320
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5013
ポリマ－23,1341
非ポリマー3662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1341
ポリマ－23,1341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.157, 88.755, 98.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP 86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 23134.223 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 17-223 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-A13 / 4-METHYL-6-(TRIFLUOROMETHYL)PYRIMIDIN-2-AMINE / 4-(トリフルオロメチル)-6-メチルピリミジン-2-アミン


分子量: 177.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6F3N3
#3: 化合物 ChemComp-A51 / (3E)-3-[(phenylamino)methylidene]dihydrofuran-2(3H)-one / ジヒドロ-3-[(E)-(フェニルアミノ)メチレン]フラン-2(3H)-オン


分子量: 189.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein at 35 mg/ml with a reservoir of 22-30 % (w/v) PEG4000, 0.1 M Tris-HCl PH 8.5, 0.2 M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→20 Å / Num. all: 64715 / Num. obs: 61674 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 5625 / Rsym value: 0.268 / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YER

1yer


解像度: 1.68→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 119369.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 5969 10.2 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.246 58785 91 %-
all-64715 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.0742 Å2 / ksol: 0.382905 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å20 Å20 Å2
2--2.75 Å20 Å2
3----1.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3254 0 26 320 3600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.114
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.892.5
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 515 10.4 %
Rwork0.236 4447 -
obs--77.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.pprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ACCELRYS_CNX_TOPPAR:water_rep.parama14.top
X-RAY DIFFRACTION3ACCELRYS_CNX_TOPPAR:ion.parama51.top
X-RAY DIFFRACTION4a14.par
X-RAY DIFFRACTION5a51.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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